Sammanfattning av cellbiologi – TP1MH1

Delkurs 1010 - Kemi/Cellbiologi

Cellbiologi, Upplaga 2:4

Erlanson-Albertsson & Gullberg

ISBN 978-91-44-04738-6

Enligt gällande kursplan VT-13!


Vecka 1 – Grundläggande kemi
  • Syra (pH<7):genererar H3O+ (oxoniumjon). HaXbOc (HC2H3O2 – ättiksyra).
    • o Binära: innehåller väte och ett till ämne.
    • o Enprotonig: donera 1 proton.
    • o Diprotonig: donera 2 protoner.
    • o Stark / svag: komplett / ej komplett donation (reversibel) till H2O.
  • Svavelsyra, H2SO4 , är stark 2-protonig: -> H3O+(aq) + HSO4-(aq)
  • Vätesulfatjonen, HSO4-, är svag. Reversibel: HSO4-(aq) + H2O(l) ó H3O+(aq) + SO42-(aq)
  • Syrakonstant (Ka) beskriver hur stark en syra är. 10-logaritm i form av pKa.
    • o Lägre pKa – starkare syra.
    • o pKa(kolsyra) > pKa(saltsyra)
  • Bas (pH>7):genererar OH- (hydroxidjon).
    • o Stark bas – vattenlösliga hydroxider: NaOH, KOH.
    • o Arrhenius definition: producerar OH-joner när den tillsätts till vatten.
    • o Ammoniak: NH3(aq) + H2O(l ) ó NH4+(aq) + OH-(aq). Reversibel à svag bas.

  • pH-skalan: logaritmisk – ett steg är en 10 ggr ökning av oxonium/hydroxid-koncentration.
  • Kombinera en Arrhenius- syra och Arrhenius-bas àneutraliserar varandra.
    • o Salpetersyra + natriumhydroxidàjoner av olika slag. H3O+, NO3-, Na+ och OH- .
  • Vattnets autoprotolys: H3O+(aq) + OH-(aq) ó 2H2O(l ).

Tänder
  • Skyddas av emalj. 2mm tjock, 98% hydroxyapatit. Pendlar mellan löslig & utfälld form.
  • Saliv innehåller kalcium- & fosfatjoner à remineraliserar emaljen.
    • o Streptococcus mutans: kariesbakterie.
      • § Använder suckros mha enz.dextransukras à bildar en klibbig polysackarid à klumpar ihop och adherar till tandytan à plack.
      • § Bildas även mjölksyra à pH sjunker à hydroxyapatit löses upp à kavitet.
    • o Buffert: motverkar koncentration av vissa joner i lösning. Motstå förändringar i pH.
      • § Ta upp / släppa vätejoner.
      • § Bikarbonat neutraliserar syror: HCO3- + H+ à H2CO3 à CO2 + H20
      • § Koldioxid släpps ut. Vid tillräckligt mängd bikarbonat buffras allt.
      • § Koncentration av bikarbonat styrs av salivflödeà ökar vid måltid.
      • § Reglerar också pH i saliv och förhållande mellan pH, pK och ration mellan
        bikarbonat / kolsyra, enligt Henderson-Hasselbach ekvationen:.
      • § pK = 6.1, där H2CO3 = 1.3 mMol/l och HCO3- varierar.
      • § Vid låg salivproduktion (1 mMol/l): pH = 5.98.
      • § Vid hög salivprodduktion (60 mMol/l): pH = 7.76.

  • Fluor minskar emaljskador gen. att ta OH-joners plats à bilda fluorapatit (mindre lösligt än hydroxyapatit).
    • o Hjälper till vid remineralisation. Drar till sig Ca-joner och fluorapatit integreras i emaljen.
    • o Minskar lösligheten av hydroxyapatit.
    • o Visar vikten av att kontinuerligt tillföra fluor i låga koncentrationer.
Organisk kemi
  • Studiet av kolhaltiga ämnen.
  • A = Z + N. A = masstalet. Z = antalet protoner. N = antalet neutroner.
    • o Isotop – olika antal neutroner à varierande N.
  • Bohrs atommodell – elektroner i banor runt kärnan. K = 2. L = 8. M = 18.
  • Ju fler eleketroner i yttre skalet, ju större chans att ta upp elektroner från omgivningen.
  • Ädelgaser har sitt yttersta skal fullt à inte reaktionsbenägna.
  • Periodiska systemet
    • o Samma grupp – liknande egenskaper. Samma antal valenselektroner.
    • o Samma period – antalet fulla elektronskal.
  • Elektroner har egentligen en tydlig vågnatur – ej som Bohrs atommodell.
    • o Elektr. vågrörelse utrycks i vågekv, Ψ, med en vågfunktion för varje tillstånd hos elektronen.
    • o Shrödingerekvationen / vågekvationen.
    • o Ψ2 – sannolikheten att hitta en elektron på ett speciellt ställe. Ger orbitaler.
    • o Orbitaler med lägst energi fylls först med oparade, därefter med motsvarande parade elektroner:
    • o Storleken på elektronmolnet beror på huvudkvanttalet (n), bikvanttalet påverkar formen s.
      • § Kan ha olika former – tex hantelformad.
  • Jonbindningar: pos laddning hos en kärna får en elektron att gå över till den atomen.
    • o Ger en atom med positiv nettoladdning, en med negativ nettoladdning.
    • o Elektrostatiska krafter förenar atomerna = skapar joner.
    • o Gå vänster till höger i period à fler protoner à drar till sig elektroner mer à
      à
      atomäraradien minskar à joniseringsenergi och elektronegativitet ökar.
    • o Li Be B C N O F. Li mycket låg elektronegativitet, F mycket hög à F attraherar därför elektroner.
    • o Joner har hög smältpunkt. Polära lösningsmedel löser bindningen à elektriskt ledande lösning.
  • Kovalentbindning: elektronerna dras in mellan atomkärnorna
    • o Attraheras av bägge kärnornas positiva laddning, atomer delar elektroner.
    • o H2 H· + ·H à H:H eller H-H
Strukturteori
  • Struktur bestämmer ämnets egenskaper:
    • o Vilka atomer, hur de är sammanbundna, elektroneg. , struktur i 3D.

Isomeri
  • Samma molekylformel, olika ämnen. Kan helt olika kok- och smältpunkter.
  • Skiljer sig åt strukturmässigt.
  • Cis-/transisomeri: cis = den här sidan, trans = andra sidan.
  • Stereoisomerer:
  • Konstitutionella isomerer: atomer sammanbundna på olika sätt.
  • Stereoisomerer: olika organisation i rymden. Dock ofta olika smält- & kokpunkt.
    • o Enantiomerer, stereoisomerer som är spegelbilder av varandra à kiralitet.
    • o Diastereomerer, stereoisomerer som inte är spegelbilder.
  • Kirala molekyler: går inte att överlappa. Som händer. Spegelbilder.
    • o Kirala kolet markeras med *, ordningen beskrivs med R (rectus=höger) eller S (sinister=vänster).
  • Racemat = blandning av 2 enantiomerer, betecknas (±).



Polymerer
  • Uppbyggda av flera monomerer som förenas genom polymerisation. Flera eten à polyeten.
  • Sker under högt tryck och under tillsatts av kemikaler.
  • 3 olika steg i polymerisering:
    • o Initiering = början – värme, tryck.
    • o Propagering = sammanfoga till en kedja.
    • o Terminering = avslut.
  • Polystyren: frigolit, cellplast. Teflon, Gore-tex etc.


Radikaler
  • Atomer, molekyler eller joner med oparade elektroner (elektroner brukar ju vara i par – 2 o 2).
  • Kortlivade, reaktiva ämnen.
  • Sökar att para sin oparade elektron, ofta genom att plocka upp en vätenatom från ett annat ämne:
    • o X• + H : R à HX + R•
  • Vanligt är peroxider, de innehåller en svag O-O bindning och bildar lätt radikaler:
  • R-O-O-R à 2R-O•
    peroxid värme radikal
  • Homolys av kovalenta bindningar till ämnen med oparade elektroner: A : B à A• + B•
    • o Energi måste tillföras genom tex värme eller ljus för att detta ska hända.
  • Fördelar med radikaler: biologiska försvar (vita blodkroppar), kan användas för att skapa polymerer.
  • Nackdelar med radikaler: cellskador, kroniska sår, DNA-skador, ROS.
  • ROS = reactive oxygen species. Små molekyler (t.ex. syre), fria radikaler, samt peroxider.
    • o Försvar mot ROS: enzymer som superoxid dismutas och katalas. Även antioxidanter.
    • o Fria syreradikaler + H à Syre + Väteperoxid
      superoxid dismutas
  • Fett exponeras för syre à dubbelbindning klyvs under bildning av korta, flyktiga, illaluktande fettsyror.
    • o Dubbelbindningen kan även bilda fria radikaler (oparade elektroner).
      • § Orsakar cancer, ådersförkalkning och missbildningar.
  • Skydd mot radikaler


Alkaner
  • Enklaste organiska molekylerna, innehåller endast C och H. Vanligt i bränslen och oljor.
  • Funktionell grupp : alkyl-. Generisk formel: CnH2n+2
  • Lågpolär molekyl. Endast svaga intermolekylära krafter à låg smält- och kokpunkt, låg löslighet i H2O.
  • Cykloalkaner: 3 eller fler C-atomer. Generisk formel: CnH2n .Cyklopropan C3H6. Vanligt i steroider.
    sdsd

Alkener
  • Omättad funktionell grupp, dubbelbindning. Generisk formel: CnH2n .
  • Ofta i cis/trans. Bränslen, oljor.
  • Relativt stabila, dock mer reaktiva än alkaner pga. π-bindningen (dubbelbidningen).


Alkyner
  • Alltid linjära – ej i cis/trans. Generisk formel: CnH2n–2 .
  • Mer reaktiva än alkaner & alkener pga. trippelbindning.


Arener och aromater
  • Stabil struktur med dubbelbindningar. Besläktat med alkener. Ringstruktur.
  • Bensen: Arener är kolväten baserade på bensen.

  • Aromater – extra stabilitet i sina π-bindningar à elektroner delokaliseras över alla C-atomer.
  • Naftalen, morfin, lingin i växternas cellvägg.
Alkohol
  • -OH. Prefix: hydroxyl-. Suffix: -ol.
  • Relativt hög smält- o kokpunkt. Mycket löslig i vatten tack vare OH-gruppens polaritet.
  • Diol: 2 st OH-grupper. Polyalkohol. Mycket vattenlöslig. Hög smält- o kokpunkt.
  • Thiol: -SH grupp. Prefix: mercapto-.
  • Svavelanalog till alcohol: liknar alkohol. Bindning till S som är mycket svagare än bindningen till O.
Etrar
  • R-O-R. Lösningsmedel. Som polymer i kosmetika, tandkräm, smörjoljor mm.
Aminer
  • Primär: R - NH2. Sekundär: R2 - NH. Tertiär: R3 - N.
  • Aromatiska aminer. Amfetamin & dopamin. Biologi: aminosyror, signalsubstanser.
Aldehyder & ketoner
  • Aldehyd: RCOH

  • Keton: RCOR


  • Sockerarter (glukos), smak- och luktämnen.
Karboxylsyror
  • COOH. Karboxylsyra, fettsyror. Ättiksyra.
Estrar
  • COOR. Ester, smakämnen, lukter. Framställs genom reaktioner med alkohol.
Amider
  • Bildas genom reaktion av karboxylsyra + amin (alternativt ester + amin).
  • RCONH2, RCONHR, RCONRR.
  • Peptidbindning är ett specialfall av en amidbindning mellan en karboxylsyra och en amin.
  • Urea, gödningsmedel, cigaretter.

Vecka 2 – Cellens byggstenar – Kap 2-5
2. Kolhydrater – 23-33
  • Kolhydrater ingår i: ECM, cellväggar hos bakterier, ”klister” mellan celler, signalmolekyler.
  • Trioser – 3 C.
  • Pentoser – ribos (RNA), deoxyribos (DNA). Aldehyd.
  • Kolhydrater är polyhydroxyaldehyder eller ketoner
    • o En eller flera hydroxylgrupper + aldehyd- eller ketogrupp.
    • o Empirisk formel: (CH2O)n.
    • o En del innehåller kväve, fosfor, svavel.
    • o Tre huvudklasser: mono-, oligo- och polysackarid.
      • § Mono = polyhydroxyaldehyd eller keton. Vanligast glukos (6C).
      • § Oligo = 2-10 st monosackaridenheter. Disackarider förekommer fria.
        • 3+ monosackaridenheter = bundna till större molekyl.
        • § Poly = 9000+ monosackarider. Raka eller grenade kedjor.
  • Monosackaridern är de enklaste kolhydraterna
    • o Aldoser eller ketoser med hydroxylgrupper. Glukos & fruktos – 6C & hydroxylgrupp.
    • o Färglösa kristaller, hög löslighet i vatten. Söt smak.
    • o C-atom (binder aldehydgrupp i en aldos eller ketos) är asymmetrisk à binder 4 substituenter.
      • § Ger upphov till olika stereoisomerer.
    • o Ogrenad. Enklaste är glyceraldehyd. Fig 2.2. Bildas asymmetri i andra kolet!
    • o Aldoser – karbonylgrupp i ändstående C-atom. Fig 2.1.
    • o Ketoser – karbonylgruppen sitter i kedjan.
  • Monosackarider har asymmetriskt centra
    • o Optiskt aktiva isomera former. D- och L-form (entariomerer).
    • o OH-grupp till höger = D-form. OH-grupp till vänster = L-form. Fig 2.2.
    • o Naturligt förekommande sockermolekyler är i D-form.
    • o Antalet stereoisomerer = 2n där n = antal asymmetriska kol.
      • § Hexoser: 24 olika stereoisomerer. 4 asymmetriska C-atomer.
  • Monosackarider förekommer i cykliska former.
    • o Glukos i vattenlösning à ringstruktur (pyranos). Karbonylgrupp binder till syre. Fig 2.3.
    • o Bildas α- och β-glukos. Anomerer, med karbonylkol som den anomera kolatomen.
    • o Sker endast på aldoser med fler än 5 C-atomer.
    • o Fruktos à furanos.
  • Stort antal derivat av hexoser
    • o OH-grupp ersatts/oxiderats till en karboxylsyra.
    • o Glukosamin – OH-grupp ersatt med aminogrupp. Fig 2.4.
    • o Uronsyra – C-atom sex oxideras à COO

  • Monosackarider är reducerande
    • o Kan oxideras. Karbonylkol à karboxylsyra. Oxidationsmedlet reduceras.
      • § Sockerarter som kan reducera Fe- & Cu-joner kallas reducerande.
      • § Fehlings prov. Förekomst av reducerande sockerarter. Diagnotisera diabetes.

  • Disackarider innehåller en glykosidbindning
    • o Binder ihop två socker. Sker under vattenutträde. Fig 2.7. O-glykosid.
    • o N-glykosid: kondenserat ihop med aminogrupp. Finns i nukleotider (adenosin) – Kap 17.
    • o 3 vanliga disackarider - Fig 2.7:
      • § Maltos: α-1-4-bindning. Bildas vid nedbrytning av stärkelse.
      • § Sackaros: α-1-4-bindning. Bildas av glukos & fruktos. Hos växter.
        • Ej någon fri anomer C-atom (som i maltos)
          • o Ty bunden till C1 i både glukos & fruktos.
          • § Laktos: β-1-4-bindning. Galaktos & glukos. Modersmjölk.
    • o Mono- & disackarider är söta. Fruktos sötast, laktos minst sött.
      • § Receptor på tunga är en ficka à binder till polär del av sockermolekylen samt
        den hydrofoba ringstrukturen.
  • Polysackarider
    • o Även kallat glykaner. Homopoly = en sorts monosack. Heteropoly = mer än en sort.
    • o Homopoly kan vara upplagringsform för energi (stärkelse, glykogen). Även cellulosa.
    • o Heteropoly ingår i ECM som håller samman celler i en vävnad. Hyaluronan (brosk, senor).
      • § Bildar stora aggregat med proteiner (proteoglykaner) – i ledvätska (smörjande funktion).
    • o Enzymers aktivitet bestämmer storlek på polysackarider.
  • Stärkelse och glykogen ger energi
    • o Stärkelse – upplagringsform för glukos i växter. ICM i granula.
      • § Hydratiserad pga många OH-grupper.
      • § Amylos (ogrenad, D-glukos i α-1-4) och amylopektin (grenad, α-1-6 i var 30:e glukos).
        • Fig 2.8.
    • o Glykogen – upplagringsform för glukos hos djur. Lever & muskler.
      • § D-glukos i grenad molekyl av både α-1-4 och α-1-6 i var 10:e glukos.
    • o Degradering av stärkelse & glykogen sker snabbt pga de fria ändarna.
    • o Pga osomotiska förhållanden lagras glukos i stärkelse & glykogen.
      • § De är olösliga à påverkas ej av osmotiska förhållanden. Det gör glukos i ren form.
    • o Hydrolyseras av enzymet α-amylas (saliv & tarm).
  • Cellulosa är en strukturell polysackarid
    • o Vattenolöslig polymer. Cellväggen hos växter. Rak ogrenad kedja av D-glukos i β-1-4 bindning.
      • § Ger en struktur där varje glukosmolekyl vrids 180 i förhållande till sin granne.
        • Ger en rak utsträckt kedja – Fig 2.9.
        • § Flera polysackarider parallellt, stabiliserade mha. vätebindningar.
        • § Hydrolyseras av enzymet cellulas (hos växter & idisslare).
        • § Kitin är en variant av cellulosa.
  • Heteroglykaner finns extracellulärt
    • o Gelliknande subst. av heteroglykaner (glukosaminoglykaner) & fibrösa proteiner (kollagen).
    • o Heteropoly uppbyggda av repeterande disackarider.
      • § En är alltid en form av amin. Den andra ofta uronsyra. Ofta esterifierad med sulfat.
        • Sulfat + OH-grupper i uronsyra à neg. laddn. à utsträckt form à viskös lösning.
    • o Hyalunoran – ledvätska. Gelélik konsistens.
    • o Bakteriecellvägg. Lipopolysackarider (LPS) kan stimulera flera celler i immunsystemet.
  • Proteoglykaner består av protein och heteropolysackarider
    • o Organiserar vävnader, påverkar celltillväxt, mognad hos en vävnad.
    • o Mest kolhydrater.
    • o Tre typer:
      • § I basalmembran – perlecan.
      • § I ECM & interagerar med hyaluronat – aggrecan.
      • § Små leucinrika proteoglykaner – decorin.
    • o Uppbyggnad: central proteinkidja där heteropolysackarid binder in – Fig 2.10.
  • Glykoproteiner är proteiner med kovalent bundna kolhydrater
    • o Oligosackarider kovalent bundna till proteinet – Fig 2.11.
    • o Mest proteiner.
    • o Oligosackarider kan finnas för att sträcka ut & exponera protein för interaktion.
      • § Mer resistent mot proteolys & mindre vattenlöslig.
    • o Stor variation – kombinera monosackariden på många olika sätt.
    • o Membran- & pankreasproteiner.
    • o Glykoforin i röda blodkroppar – förhindra aggregation av röda blokroppar i cirkulationen.
  • Oligosackarider fungerar som adresslappar
    • o I Golgi-apparaten.
    • o Även för att bestämma ”livslängd” hos protein. Sialinsyra avgör hur länge ettt protein cirkulerar.
      • § Försvinner sialinsyra à lever plockar upp proteinet à proteinet bryts ned i lysosomen.
  • Bakterier fäster till kolhydratstrukturer
    • o Via lektinstrukturer (kolhydratbindande protein). Finns läkemedel som tränger bort bindningen.
  • Nukleinsyror – kvävebaser (aromatiska hexoser).
  • Fosfater – ATP, ADP, AMP.
  • Riboser – fosfat + baser. R + F + B = DNA, RNA.
  • Alkohol à aldehyd à keton à karboxylsyra à etrar à fosfat.
3. Fetter – 33-43
  • Form av energi. Cellmembraner. Hormoner. Intracellulära signalsubstanser. Elektronbärare.
  • Innehåller kraftigt reducerade fettsyror à ger mycket energi vid oxidation.
  • Fettsyror: kolvätekedjor & karboxylgrupp – Fig 3.1.
  • Mättade – enkelbindning. Omättade – en / flera dubbelbindningar.
  • Nomeklatur: C18:2 Δ9,12– Linolensyra. 18 C. 2 dubbelbindningar mellan 9-10 och 12-13.
    • o Även en nomeklatur där man utgår från sista kolatomen ω (omega) – Fig 3.2.
      • § Omega-3 höjer fettförbränning. Anti-inflammatoriska.
      • § Omega 6 pro-flammatoriska.
  • Fetter har inte konjugerande dubbelbindningar (varannan enkel, varannan dubbel). Ofta i cis-ställning.
  • Längre fettsyra à mer svårlöslig i H2O. Dubbelbindningar ökar lösligheten.
  • COOH-gruppen är polär à korta fettsyror är vattenlösliga.
  • Smältpunkt påverkas av antalet C & grad av mättnad à mättade fasta i rumstemperat. Omättade flytande.
  • Utsräckta, mättade formen hålls samman med vDw-krafter.
  • Cis-ställn i omättade ger knyckar à packar sig ej lika tätt som mättade à svagare krafter à lägre smältpkt
  • Förekommer i triaglycerol (fettsyra bunden i esterbindning) och fosfolipider (fettsyra i amidbindning).
  • Triaglycerol består av fettsyror och glycerol
    • o Kallas även triglycerider & neutralfett. Glycerol förestrad med tre fettsyror – Fig 3.3.
    • o Enkla: tre identiska fettsyror. Blandade: två eller tre olika fettsyror.
    • o Ingen laddning, låg polaritet. Olösliga i H2O.
    • o Ger energi: adipocyter (fettceller) har en kärna utträngd mot plasmamebran tsm. med fettdroppe.
      • § Mest konc. formen av energi pga:
        • C-atomer är mer reducerade än i kolhydrater
        • Triacylglycerol har en hydrofob karaktär.
        • § Energiförhållande 5:1 mot kolhydrater.
        • § Bruna fettceller används till värme istället.
    • o Hormonellt aktiva – reglerar blodtryck, aptit, fertilitet.
    • o Cytokiner reglerar inflammatoriska reaktionen i kroppen.
    • o Värmeisolerande.
  • Tvål bildas vid alkalisk hydrolys
    • o Triaglycerol behandlas med alkali à bryts ner till glycerol & fettsyror.
  • Lipaser spjälkar fetter
    • o Tarmkanalen. Fettceller. Bakterier.
  • Vaxer är estrar av långa fettsyror
    • o Tillsammans med alkoholer. Högre smältpunkt än triacylglycerol. Vattenavstötande.
  • Amfifila lipider interagerar med vatten – Fig 3.5
    • o Amfifila = interaktion med vatten.
    • o Miceller – sfäriska partiklar. Hydrofob del inåt och polära utåt.
    • o Dubbelskikt – fosfolipider och sfingolipider. Cellmembran.
    • o Liposom – sfärisk partikel avgränsad av ett dubbelskikt.
  • Fosfolipider är den vanligaste membranlipiden
    • o I biologiska membraner. Deltar i transport, sekretion och signaltransduktion.
    • o Glycerol + 2 fettsyror + fosfatgrupp + polär alkohol – Fig 3.6a.
    • o Negativt laddade vid pH 7 pga fosfatgruppen. Alkoholen är positivt/negativt laddad.
    • o Fosfatidinsyra – basmolekyl för alla fosfolipider.
    • o Oftast är fettsyran i ytterställning mättad och den i mellanställning omättad.
    • o Skillnad mellan olika fosfolipider finns i alkoholen X.
  • Fosfolipaser bryter ner membranfosfolipider – Fig 3.6
    • o Fosfolipas A klyver bort en av de 2 fettsyrorna à lysofosfolipid bildas.
      • § Därefter avlägsnas den sista fettsyran av lysofosfolipaser.
    • o Fosfolipas C klyver fosfatbindningen à diaglycerol + polär fosforylerad grupp.
    • o Fosfolipas D klyver bort alkohol à fosfatidinsyra bildas.
    • o Både produkterna av fosfolipas C & D är aktiva signalmolekyler.
  • Plasmalogen är en fosfolipid med en eterbindning
    • o Istället för esterbindning.
    • o Hjärtats cellmembraner - eterbindningen kan vara berättigad pga motstånd mot fosfolipaser.
  • Sfingolipider (från sfinx = gåtfull)
    • o Ingår i cellmembraner som membranlipider. Intracellulära signalmolekyler.
    • o AB0-system (blodgrupp) bygger på dessa.
    • o Alkohol sfingosin + fettsyra + ngn polär grupp – Fig 3.7.
    • o Fettsyran & sfingosinet bildar tsm en ceramid (motsv. diaglycerol hos fosfolipid).
      • § Hämmar celltillväxt, stimulerar apoptos. Reglering av kroppens immunsystem.
    • o Skillnad mellan olika sfingolipider: polära gruppen på sfingosinets OH-grupp.
      • § 3 typer:
        • Sfingomyelin: X = fosfokolin. Liknar fosfolipid.
          • o I plasmamembran & i myelin (omger neuroner)
          • Glykolipid – en/flera sock.mol. Cellmembranets utsida.
          • Gangliosid – mest komplicerade. Stora polära grupper med många sockermol.
            • o Finns i den grå substansen i hjärnan!
  • Kolesterol finns i cellmembraner
    • o Steroler = strukturella lipider i eukaryota cellmembraner.
    • o Steroidkärna består av fyra ringar: 3 ringar med sex kolatomer, 1 ring med 5 – Fig 3.8.
    • o Testosteron, cortison, östrogen.
    • o Prekursormolekyl. Gallsalter (fungerar som detergenter i tarmen) och steroidhormoner.
4. Proteiner – 43-61
  • Utgör 50% av en cells torrvikt. Vanligaste makromolekylen.
  • Enzymer, hormoner, immunoglobuliner, transportmolekyler.
  • Vad består proteiner av?
    • o As. Bundna till varandra.
    • o Aminogrupp + karboxylgrupp + grupp R, bunden till kolatom (α-kolet) – Fig 4.1.
    • o Vid pH 7,0 finns joner med minusladdning (COO-) och plusladdning (NH3+).
      • § Dipolära / zwitterjoner.
      • § Sur lösning: COOH & NH3+ (joniserad).
      • § Alkalisk (basisk) lösning: COO- (joniserad) & NH2.
    • o α-kol är asymmetrisk & finns i D- & L-form. Alla biologiskt förekommande proteiner inneh. L-as.
    • o Fig 4.2.
    • o Hydrofoba (glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin) & hydrofila as.
      • § I de hydrofoba finns också aromatiska as (fenylalanin, tyrosin, tryptofan).
        • Innehåller delokaliserade elektroner à absorberar energi i form av ljus.
    • o Cystein innehåller svavelbryggor à håller ihop proteinets rymdstruktur.
    • o Hydrofila as. är laddade/oladdade.
      • § Laddade: lysin, arginin, histidin, asparaginsyra, gluatminsyra.
      • § Oladdade: serin, treonin.
  • Peptidbindning länkar samman as i ett protein
    • o Sker under utträde av vatten – Fig 4.4
    • o Kräver energi (endergon). Sker på ribosomen under translationsprocessen (Kap 19).
    • o Enligt instruktion från mRNA. Riktning med N-terminal först, C-terminal sist.
    • o As-sekvens i ett protein avgör dess 3D (konformation) och funktion.
      • § Konformationen kan ändras (rotation av enkla bindningar).
      • § 1 konformation som dominerar (nativ) – termodynamiskt mest stabila (lägsta fria energin).
  • Domäner – strukturella enheter med en särskild funktion.
    • o Protein kan ha flera domänder med skilda strukturer.
  • Proteiner kan denatureras – pH, saltkoncentration, temperatur orsakar förändring i struktur.
  • Fyra nivåer av proteinstrukturer – Fig 4.5
    • o Primärstruktur – sekvensen av as och läget av svavelbryggor.
    • o Sekundärstruktur – återkommande strukturer av närliggande as. i polypeptidkedjan.
      • § α-helix, β-konformation, random-coil (β-turn).
    • o Tertiärstruktur – 3D, rymdstruktur.
    • o Kvartärstruktur – interaktion mellan subenheterna i ett multimert protein.
  • Sekundärstruktur - α-helix förekommer ofta i proteiner
    • o Vanligaste högervridande. 3,6 as / varv – Fig 4.6.
    • o Keratin 100% α-helix. Globulära proteiner innehåller 25% a-helix.
    • o Hålls ihop av vätebindningar mellan väteatomen i kväve & karbonylkol – Fig 4.6.
    • o As & de närliggande as avgör om det ska formas till en α-helix.
      • § As med små sidogrupper = bildar gärna α-helix (alanin, glutaminsyra, glycin).
    • o Närliggande as kan ej ha samma laddning à repellerar varandra.
      • § Måste vara olika laddning (jonbindning). Alternativt 2 aromatiska as (hydrofoba).
  • Sekundärstruktur – β-konformation bildar en utsträckt struktur
    • o Parallellt belägna polypeptidkedjor i zig-zagmönster – Fig 4.7.
    • o Sammanhålls av vätebindningar mellan peptidbindningar i närliggande polypeptidkedjor.
    • o Parallella (N-terminal först). Antiparallella (C-terminal först).
    • o Tillåter större sidogrupper än α-helix à as med stora sidogrupper bildar ofta β-konformation.
      • § Isoleucin, valin, tyrosin, fenylalanin.
  • Sekundärstruktur – β-turn bildar en abrupt svängning
    • o Kallas även random coil. Glycin, prolin.
    • o Peptidkedjan vänder 180 och formas av 4 as, sammanhållna av vätebindning mellan 1:a och 4:a as.
    • o Prolin bildar i cis-form en tvärvändning – Fig 4.8.
    • o Finns ofta nära ytan av ett protein eller i vändpunkt av en β-struktur.
  • Tertiärstruktur – konformation stabiliseras av svaga interaktioner
    • o Vätebindningar, hydrofoba bindningar, jonbindningar och vDw-krafter.
    • o Hydrofoba dominerar – drivande kraften är vattnets hydrofoba effekt.
      • § H2O slipper strukturera sig kring hydrofoba mol. pga att dessa buntar ihop sig till varandra.
    • o Proteinkristallation – bestämma läget av atomerna i ett protein. Bildas ett diffraktionsmönster.
  • Polypeptider veckar sig stegvis
    • o Ett prot med 100 as tillverkas på 5 sek vid 37 C.
    • o Veckningen tar tid.
      • § Sker efter bestämt mönster med sekundärstruktur & tertiärstruktur som utgångspunkt.
    • o Hydrofoba interaktionen drivande kraft.
      • § Svavelbryggor används även vid små proteiner, ty hydrofob interaktion svag.
    • o Chaperoner (speciella prot., Kap 11 & 12) hjälper också. Katalyserar bildande av svavelbryggor etc.
      • § Vid cellstress behövs fler chaperoner.
    • o Alzheimers beror på felveckade proteiner. Felveckningen kan fortplanta sig.
  • Sambandet mellan struktur och funktion
    • o Strukturen är anpassad till funktionen enligt ett darwinistiskt tankesätt.
    • o Enzymer & transportproteiner bildar globulära strukturer.
    • o Receptorer fästa i cellmembran har en transmembranär domän
      • § Ändar dels till utsidan för interaktion med ligand
      • § Dels till insidan för intracellulär signalering – Fig 16.3.
    • o Strukturella proteiner bildar fiberstrukturer.
      • § Kan ses i prot i cytkoskelett (aktin, tubulin) – Fig 13.1, 13.2, & i ECM (kollagen) – Fig 4.14.
      • § Fiberstrukturer kan bildas genom:
        • Polymerisation av små proteineheter (aktin, tubulin).
          • o Intracell proteiner som snabbt behöver bildas & brytas ned under celldeln.
          • Repeterande as-sekvenser bildar en lång peptidkedja.
            • o Kollagen som stabiliserar ECM och därmed måste vara stabil struktur.
  • Proteiner kan vara transportmolekyler
    • o Ofta vattenlösliga & bildar kompakta strukturer. Albumin – transporterar fettsyror.
    • o Enkelcellig aerob organism får syre genom diffussion från omgivningen.
      • § Sker även i större organismer. Fisk genom gälar, däggdjur genom lungor.
    • o Syret måste transporteras runt i kroppen, detta görs mha proteinet hemoglobin.
    • o Myoglobin lagrar syre i vävnader tills det ska användas.
  • Myoglobin finns i skelettmuskler
    • o 8 α-helixregioner med random coil.
    • o Hydrofoba as håller ihop proteinet i dess inre, hydrofila as. finns på ytan.
    • o Hem-gruppen (binder syre) finns i en ficka, omsluten av myoglobinet.
      • § Behövs hydrofob miljö för syrebindn. àKarb.grupp mot ytan, hydrofoba sidogrupper inåt.
        • Kommer vatten in oxideras järnjonen och syre kan ej binda in.
        • § I centrum finns en järnjon som hålls fast av sex ligander:
          • 4 är kväveatomer. Femte är histidin. Sjätte är reserverad för syre.
          • § Kolmonoxid binder också till hem. Drygt 1% är ockuperade av denna.
    • o Bindningskurvan är formad som en enzym-subtratsmättnadskurva – Fig 4.10.


  • Hemoglobin består av fyra ”myoglobiner”
    • o Består av 2 α- och 2 β-subenheter – Fig 4.9.
      • § Varje subenhet liknar myoglobin och kan binda syre.
    • o Hemoglobin & myoglobin härstammar båda från en och samma globin-gen.
    • o Bindningskurvan är S-formad – Fig 4.10.
      • § Pga att bindning av en hememolekyl till hemoglobin underlättar nästa à kooperativitet.
    • o Lågt syrgastryck à binds liten mängd.
    • o Syrgastryck överstiger gränsvärde à inbindningen ökar markant.
      • § Pga att syret inducerar en konformationsändring.
      • § Järnjonen med histidinet dras ner mot porfyrin-ringen à
        à
        kommuniceras vidare till andra subenheter och gör det lättare för syre att bindas.
  • 2,3-bifosfoglycerat minskar affiniteten mellan syre och hemoglobin
    • o 2,3-BPG binder in till hemoglobinet à inbindning av syre hämmas.
    • o Foster har annat hemoglobin: HbF, med färre platser för 2,3-BPG à större affinitet för syre.
  • Minskning av pH sänker affiniteten för syre
    • o Bohr-effekten: koldioxid gynnar att syre avges från hemoglobin.
      • § Olika gruppers laddn i hemoglob ändras à konformationsändr à syret dissocierar lättare.
    • o Höjning av pH ökar istället affiniteten för syre. Sker ju bl.a. i lungorna.
  • Vid sickelcellsanemi är en as i hemoglobin felaktig
    • o Vanlig bland svart befolkning. Röda blodkropparna har en halvmåneform istället.
    • o Blodkropparna är ej stabila & har en kort livslängd.
    • o Sjukdomen beror på homozygot nedärvning (från båda föräldrarna).
    • o En as är felaktig à hemoglobinet kristalliseras à kan ej binda in syre.
    • o Anlaget finns i heterozygot form hos 20% av befolkningen i Afrika.
      • § Malaria behöver ”friskt, vanligt” hemoglobin à anlaget är således en fördel mot malaria.
  • Proteiner kan vara receptorer
    • o Receptorer för signalmolekyler: såsom hormoner, tillväxtfaktorer och neurotransmittorer.
    • o Kan vara membranbundna, G-proteinkopplade (Kap 16).
    • o Cytoplasmatiska – nås genom att signalmolekylen diffunderar in genom plasmamembranet.
      • § Glukokortikoidrecept. Ligand- och DNA-bindande. DNA-bindning påverkar genexpression.
  • Proteiner kan ha en strukturell uppgift
    • o Intracellulärt förekommer de som cytoskelett. Stabilisera & bilda kontakt med andra celler.
    • o I ECM finns protein med uppgift att stabilisera vävnad & förmedla kontakt med omgivning.
      • § Bla. kollagen och fibronektin.
  • Kollagen bildar ett stabilt nätverk extracellulärt
    • o Stabliserar vävnad. Förekommer i bindväv (senor, brosk). Ger draghållfasthet.
    • o Består av 3 polypeptidkedjor som bildar trippelhelix kallad tropokollagen.
  • Tropokollagen stabiliseras av prolin
    • o Kedjorna i tropokollagen hålls ihop mha vätebindingar.
    • o Stabil struktur. Smältpunkt relaterad till mängden hydroxyprolin.
  • Kollagen syntetiseras som prokollagen
    • o Prokollagen är större än kollagen. I ändarna finns propeptider som håller samman kollagenkedjor.
    • o Prokollagen aktiveras extracellulärt och inducerar fiberbildning.
    • o Ehler-Danlos syndrom: ingen prokollagenakt à defekt fiberbildning à skört & hyperböjligt kollagn
  • Hur ser en kollagenfiber ut?
    • o Tropokollagenmolekyler sitter efter varandra i parallella rader – Fig 4.14a.
      • § Sidoförskjutna – kollagenstrukturen är därför ”randig” i elektronmikroskop.
    • o Tropokollagenmolekylen stabiliseras av kovalenta tvärbindningar.
  • Fibronektin förmedlar cellens kontakt med omgivningen
    • o Består av 2 proteinkedjor, sammanlänkade i ena änden av en svavelbrygga – Fig 4.15a.
    • o Långsträckt protein, innehåller domäner som var och en binder till vissa molekyler.
      • § Tex. Binder N-term och C-term av fibronektin till fibrin.
      • § Gör att fibronektinet kan dra till sig fibroblaster och annat för att reparera skadat kärl.
    • o Binder till en receptor kallad integrin i cellens plasmamembran.
    • o Förmåga att få celler att vandra under fosterutvecklingen.
      • § Sker genom att fibronektin binder till celler via integriner och kollagen.
      • § Cellerna förflyttar sig då längs kollagenfibrerna.
  • Prioner är självreplikerande proteiner
    • o Bildar mall för andra proteiner som ”härmar” prionernas struktur.
    • o Blir en upprepad proteinstruktur som fyller cellen och hindrar normal funktion.
    • o Ligger bakom bla Creutzfelt-Jacobs sjukdom. Även galna kosjukan & Alzheimers.
5. Enzymer – 61-78
  • Katalyserar biologiska reaktioner. Hög grad av specifitet.
  • Proteiner, veckade på ett väldefinierat sätt i strukturer av bestämt storlek & form.
  • As-sekv bestämmer enzymets form och innehåller info om hur enzymet fungerar.
  • Subtrat - molekyl som ska förändras – Fig 5.1.
    • o Binds in i ett ”löst” enzym-subtratkomplex.
    • o Transitionstillståndet – övergångsformen under den kemiska omvandlingen av subtrat till produkt.
      • § Enzymet mer aktivt.
      • § Finns atomer som stabiliserar transitionstillståndet. à sänker energibarriären och påskyndar reaktionen.
      • § Reaktion sker när ett visst antal mol har tillräckligt mkt energi för att nå transitionstillstånd
        • Energin som måste tillföras för att nå tillståndet kallas fria energin, ΔG.
  • Kemisk reaktion kan accelereras på två sätt:
    • o Ökning av temepratur – energi tillförs subtratmol så de når transitionstillståndet.
      • § Reaktionshastigheten kan fördubblas med en 10 C temphöjning.
    • o Sänka aktiveringsenergin, ΔG (fria energin).
  • ”Active site” – det ställe på enzymet där reaktionen sker
    • o Kan delas in i bindnings site och katalytiskt site (där as utför själva katalysen).
    • o Active site utgör en liten del av enzymproteinet.
      • § Resten behövs för att hålla active site i rätt 3D-struktur.
    • o Sitter ofta i en ficka på enzymmolekylen. Två teorier om hur E+S binder till varandra:
      • § Fischers hypotes: subtratet passar ihop med enzym likt en nyckel i ett lås.
        • Statiskt sätt - enzymets konformation är redan optimal för subtratets inbindning.
        • § Koshlands hypotes: enzymets konformation ändras när det binder till subtratet.
          • Dynamiskt sätt, där E+S-kontakten inducerar en konformationsändring.

  • ”Active site” kan innehålla aminosyran serin
    • o Protelytiska enzymer med serin kallas för serinproteaser.
      • § Bukspottskörtelenzymet trypsin, koagulationsfaktor trombin.
    • o Katalyserar samma reaktion: klyvning av en peptidbindning.
    • o Olika as binder till olika enzym à olika subtratspecifitet.
      • § Subtratspecifitet beror i sin tur på bindings site.
      • § Chymotrypsin har hydrofob ficka – binder as med hydrofoba ringstrukturer (Phe, Tyr, Trp).
      • § Trypsin har neg. laddad ficka – binder as med pos laddning (Lys, Arg).
      • § Elastas har en grund opolär ficka – binder as med små sidokedjor (Gly, Ala).
      • § Alla ovanstående är bukspottskörtelenzym.
    • o Gemensamt är att enzymaktiviteten hos alla hämmas av DFP.
  • Varför har enzymer en så kraftig katalytisk förmåga?
    • o En förklaring: enzym binder och fixerar subtrat i ett bestämt läge à effektivare subtratkoncentration kring active site. Subtratet kan då även angripas lättare av enzymet.
    • o Annan förklaring: enz ändrar konformat. efter att subtrat bundit in à gynnar efterföljande katalys.
    • o Interaktion mellan E + S genom många svaga bindningar.
      • § Varje interaktion leder till att bindningsenergi frigörs à sänker aktiveringsenergin.
  • Vilka katalytiska mekanismer finns?
    • o Active site innehåller ofta sura eller basiska grupper à påskyndar kemisk reaktion.
      • § Asparaginsyra, histidin och cystein är ofta förekommande as.
  • Enzymer är beroende av pH
    • o Olika enzymer har olika karaktäristiskt pH då de är som mest aktiva.
    • o Ofta pH-optimum som är anpassat till miljön de befinner sig i.
      • § Pepsin i magsäck (pH 2) har pH-optimum 1,6.
    • o En förklaring: enz anv. sig av syrabaskatalyserad mekanism à active site kräver viss laddning & pH för att kunna binda in.
    • o Annan förklaring: enz. är beroende av andra joniserade grupper för sin konformation.
      • § Ändring av pH à joner förlorar laddning à jon-joninteraktioner försvinner.
    • o Tredje förklaring: bindningen för subtratet in till enzymet är pH-beroende.
  • Enzymkinetik
    • o Hastigheten hos enz.katalyserade reaktioner.
    • o Info om mekanismen för den katalyserade reaktion, enz.specifitet, fysikaliska egenskaper hos enz.
    • o Identifiering och karaktärisering av enzymhämmare.
  • Effekten av subtratkoncentrationen på enzymreaktionen
    • o Öka subtratkonc à reakt.hast. ökar till en viss pkt, Vmax .
      • § Vid Vmax är enzymet mättat, kan ej arbeta fortare.
    • o E + S x ES à E + P
      • § Subtrat binder till enz under bildning av enzym-subtratkomplex (ES). Sker fort.
      • § ES-komplexet bryts ner till fritt enzym (E) och produkt (P).
        • Sker mycket långsammare à hastighetsbestämmande för hela reaktionen.
        • § Vmax sker när alla enz.mol finns som ES och mängden fritt E är väldigt liten.
          • Sker vid hög subtratkoncentration.
          • § Vmax är även beroende av sönderfall av ES. Så fort E frigjort sig från P binds nya S in.
            • Steady state-tillstånd: då enz alltid är mättat med subtrat. Konc. av ES är konstant.
  • Km beskriver affinitet mellan enzym och subtrat
    • o Subtratmättnadskurva har karaktäristiskt utseende för varje enzymreaktion.
    • o Michaeli-Mentens ekvation:
      • § V är initialhastighet vid subtratkoncentrationen [S]. Vmax maximala hastigheten.
      • § Km = Michaelis konstant. Subtratkoncentrationen som ger hastighet: (Vmax / 2) - Fig 5.5a.
        • Karaktäriserar interaktion mellan enz. och ett visst subtrat.
        • Vid fasta, då blodet är runt 5mM, metaboliseras glukos i hjärnan (lägre Km).
        • Efter måltid, då blodet är 30mM, i levern (högre Km).
        • Glukosen slussas på så sätt till rätt plats i rätt ögonblick.
        • § Ekvationen bygger på att hastigheten av enzymreaktionen (V) beror på sönderfall av ES.
  • Michaeli-Mentens ekvation inverteras
    • o Lineweaver-Burks ekvation:
    • o Gör att man kan räkna ut de olika värdena lättare (se höger).



  • Enzymer beskrivs genom turn-over number
    • o Då enz. är mättat med S är hastigheten Vmax beroende av enz.konc. enligt: Vmax = Kcatx E.
    • o Kcat är en hastighetskonstant (turn-over number).
      • § Uttrycker antalet mol av S som omsätts / sek då enzymet är mättat.
    • o Ett äldre sätt att uttrycka enzymaktivitet: units.
      • § Mängd enz. som bildar ett visst antal mMol produkt/minut.
      • § Varje enzym producerar alltså ett antal units / mgram enzym.

  • Temperaturen påverkar enzymkatalyserade reaktioner
    • o Temp.höjning påskyndar reaktioner.
      • § Ofta går det till ett max. Avtar sedan pga denaturering av enzym (pga hög temperatur).
  • Regleringsmekanismer för enzymaktivitet:
    alloster reglering, kovalent modifiering och reglering av enzymsyntes

    • o Alloster reglering
      • § S binder sig till enz. à påverkar dess konformt à reaktion blir mer/mindre gynnsam för S.
      • § Positiv / negativ alloster modulator. Vanligast är negativa modulatorer (hämmare).
      • § Hämning kan ske på tre sätt:
        • Irreversibelt – funktionell grpp (bidningssite, katalytiskt site) förstörs / modifieras
        • Reversibelt genom kompetetiv hämning – hämmaren tävlar med S för bindning till active site. Ofta liknar hämmaren S.
          • o Hämningen kan stoppas då överskott av S tillförs. Uppstår balans.
          • Reversibelt genom icke-kompetetiv hämning – hämmaren binder till E på ngt annat ställe än S.
            • o Hämningen kan inte stoppas vid överskott av S à icke-kompetetiv.

            • § Feed-back-hämning i metabola system. Reglerande enzymet ofta tidigt i reaktionen
            • §

  • § Många allostert reglerande enzymer är kooperativa
    • Reglerande enzym är uppbyggda av flera subenheter.
      • o Varje subenhet har en egen katalytisk förmåga.
      • Subenheter står i kontakt med varandra och kan påverka konformationen.
      • S eller annan modulator kan inducerade konformationsändring.
        • o Då S inducerar = homotropa enzymer.
        • o Då ngt annat inducerar = heterotropa enzymer.
    • o Kovalent modifiering
      • § En bit av enz.mol. klipps av genom begränsad proteolys eller fosforylering.
      • § I bägge fall fås en konformationsförändring som påverkar enzymets katalytiska aktivitet.
      • § Regleringen är allt eller inget. Allostert är ju mer finjustering.
      • § Begränsad proteolys
        • Aktiveringspeptid (ofta i N-term) klyvs bort från proenzym (inakt.enz, prekursor) à aktiva enz. finns kvar & börjar arbeta.
        • I vissa fall täcker aktiveringspeptid enzymets active site.
        • Sker t.ex. för pankreasenzymer vid spjälkning av födoämnen.
          • o Trypsinogen aktiveras à aktiverar andra enzym à kedjereaktion.
          • Även i blodkoagulation. Lösliga proteinet fibrinogen à olösliga proteinet fibrin.
          • § Fosforylering av enzymer
            • Fosforylering/defosforylering - på/avsättning av fosfatgrupper.
            • Fosforylering sker mha kinaser. Defosforylering mha fosfataser.
            • Fosforylering är det vanligaste sättet att reglera enzymer.
            • Glykogenfosforylas: katalyserar nedbrytning av glykogen à glukos.
              • o Finns i 2 former: aktiv fosforylas a, inaktiv fosforylas b. Fig 5.15.
    • o Reglering av enzymsyntes
      • § Ändring av enz.konc. mha ändring av tillverkning / nedbrytning av enzymet.
      • § Tillverkning av enzym sker genom reglering av genexpression för enzymproteinet.
        • Stimuleras av olika transkriptionsfaktorer.
        • § Tex vid anpassning till ny situation (svält), då syntes av glukogena enz. i lever stimuleras.
        • § Tillverkning av laktas stimuleras då organismen utsätts för laktos.
        • § Ändring sker över längre perioder, jämfört med alloster reglering och kovalent modifiering
  • Vissa enzymer har kofaktorer
    • o Kan vara metalljoner, organiska molekyler. Kallas ofta koenzym.
    • o Förekommer ofta vid transferasreaktioner – när grupper ska flyttas från ett ämne till ett annat.
    • o Kan vara prot. - colipas som koenzym för enz. pankreaslipas vid hydrolys av dietära fetter i tarmen.
      • § Colipas aktiverar pankreaslipas genom att locket som täcker active site lyfts bort.
      • § à Active site exponeras, och lipaset han hydrolysera fetter.


Vecka 3 – Cellens organeller – Kap 6-12
6. Cellmembranet – 81-89
  • Proteiner, lipider, kolhydrater, kolesterol (gör membranet stelt).
  • Flytande konsistens – tillåter lateral rörlighet och passage in/ut genom plasmamembranet.

  • Membraner bildas av fosfolipider
    • o Bimolekylärt skick i sk. liposomer, drivna av den hydrofoba effekten – Fig 6.1.

  • Innehållet av protein och kolhydrater varierar för olika membraner
    • o Bundet till fosfolipidmembranstrukturen finns proteiner & kolhydrater.
    • o Proteinproportioner varierar. Hänger samman med membranets funktion.
      • § Nervcellsmembran mer passiv roll, mest skydda överförandet av signaler à 20% i myelin.
      • § Mitokondriemembranet innehåler enzymer och proteiner i el.trans.kedj. à 75% i mitkndr.
    • o Kolhydraterna är assymetriskt fördelade.
      • § Finns ffa på utsidan av plasmamembranet
      • § Finns även på insidan av ER, Golgi samt i lysosomer.
    • o Lipider i cellmembranet: fosfolipider, sfingolipider, kolesterol, glykolipider ochh kardiolipin.

  • Membranproteiner
    • o Vattenolösliga.
      • § Perifera – Fig 6.2a. Löst bundna till membranet via polära/jonbindningar.
        • Lätta att avlägsnas mha tex koncentrerade saltlösningar.
        • § Integrala – Fig 6.2b. Förankrade i membranet genom en enkel kedja.
          • Kan även gå igenom membranet flera ggr (G-kopplade receptorer).
          • Enzym eller plasmamembranreceptorer kan vara förankrade via fettsyror.
            • o Svåra att avlägsna. Behövs detergenter som löser upp membranet.
            • Proteiner innehåller många hydrofoba as som interagerar med fosfolipiderna.

  • Membraner är flytande
    • o Lateral diffussion. Kan flytta sig ett halvt varv på några sekunder.
    • o Proteiner kan också röra sig mha lateral diffussion.
      • § Hormonrecept. ändrar konformatn vid inbindn. till membran àöverför sin signal till cellen
    • o Vissa proteiner rör sig inte alls – fibronektinreceptor (förankrar cellen i ECM).
  • Proteiner och lipider har en asymmetrisk fördelning i cellmembranet
    • o ”Flip-flop” = diffussion av fosfolipider från en sida till motsatta.
      • § Sker sällan, ty ej termodynamiskt gångbart.
      • § Leder till asymmetrisk fördelning av fosfolipider à stora på utsidan, små på insidan.
      • § Glykolipider befinner sig i det yttre lagret.
    • o Membranfluiditet bestäms av 3 faktorer:
      • § Längden av fettsyrorna som ingår i fosfolipiderna.
      • § Förekomst av dubbelbindningar i fettsyrorna.
      • § Närvaro av kolesterol – viktigaste faktorn för animala cellmembraner.

  • Transport över cellmembranet
    • o Barriärer mellan cellens in- och utsida. Reglerar även cellvolym, pH, jonkoncentration.
    • o Membranpotential (laddningsskillnad) över cellmembranet – viktig för cellens kommunikation.
    • o Hur transporteras ämnen över ett cellmembran?
      • § 3 olika sätt:
      • § Passiv diffusion – mha konc.gradienten. Fortgår så länge det finns konc.skillnad.
      • § Passiv diffusion gäller små oladdade molekyler
        • Gaserna syre, koldioxid, kväve diffunderar över lipidmembranet.
        • Även små, oladdade, polära ämnen (etanol, urea).
        • Stora oladdade polära molekyler passerar ej.
        • Lipidmembranet ogenomträngligt för laddade molekyler, tex. joner.
        • Passiva diffusionen bestäms av 3 faktorer:
          • o Koncentrationsskillnaden över membranet – större konc.skilln. à större diffusionshastighet.
          • o Diffussionskoeff. för ämnet - beror på lipidlöslighet à högre ger mer diffusion
          • o Membranytans storlek.

          • § Faciliterad diffusion – överförs ”medströms” konc.gradient mha transport/kanalprotein.
            • Faciliterad diffusion för vissa polära molekyler (ex glukos).
              • o Bestäms av:
                • § Konc.skillnaden över membranet.
                • § Mängden transportprotein.
                • o Likt enzymsubtratinterakt. uppvisas en mättnad.
                  • § Finns ett Vmax och Km .
                  • § Aktiv transport – kräver energi (ATP eller jongradient) och transportprotein.
                    • Mot konc.gradient.
                    • Kallas även för pumpar, tex Na/K-pumpen.
                      • o Pumpar ut 3 Na+ mot två K+ mha hydroyls av ATP.
                      • o Aktivitet regleras mha fosforylering.
                      • o Fosforylerat à hög affinitet för K+
                      • o Defosforylerat à hög affinitet för Na+
                      • Uniport – ett ämne transporteras.
                      • Symport - 2 ämnen samma håll.
                      • Antiport – 2 ämnen åt motsatt håll.
                      • Stor familj av jonpumpar
                        • o Na/K, H/K (syrasekretn i magsäck) och Ca/ATPas (kalciumjoner i muskler).
                        • o Protonpumpar i lysosomer, endosomer, Golgiapparaten.
                          • § Reglerar receptormedierad endocytos genom att skilja receptor från ligand (Kap 15).
                          • § ATP-hydrolys driver inflöde av vätejoner.
                          • o Jonpumpar i mitokondrier.
                            • § Andningskedja åstadkommer protongradient över innermembran.
                            • § Stimulerar syntes av ATP genom protonkanalen F0 (Kap. 8).
                            • o Mediciner hämmar jonpumpar.
                              • § Omeprazol hämmar H/K och slår därmed ut saltsyrasekretionen.

  • Vissa transporter drivs av jongradienter
    • o Ofta Na+ som rör sig nerför en konc.grad. Tex vid upptag av glukos i tarmcellen.
      • § Na+ och glukos i symport in i tarmcellen – Fig 6.8.
      • § Na/K-ATPas pumpar ut överskottet på Na+.
      • § Glukosen förs vidare till ECM via faciliterad diffusion.
      • § Glukoset fångas upp av kapillärer i tarmcellen via passiv diffusion.

  • Upptag av glukos
    • o 2 typer av transportörer:
      • § Glut-familjen: glukos tas upp mha faciliterad diffusion.
        • Transmembranära proteiner.
        • Insulin från pankreas fastnar på insulinreceptor à
        • à Glukos transporters in à fosforyleras (konformation ändras) à stannar i cellen
        • Röda blodkroppar, lever, pankreas etc.
        • § Na-glukos-symport-familjen: aktiv transport.
          • Tarmen och njuren.

7. Kärnan – 89-93
  • Största organellen i våra celler. Gener (i DNA) som innehåller våra arvsanlag. Olika proteiner.
  • Kärnan omges av två membraner med porer
    • o Inre (det egentliga kärnmembranet) och yttre (fortsättning på ER).
    • o Kontakt m. cytopl. via kärnporer. Ringformade strukturer uppbyggda av nukleoporiner (proteiner).
      • § Består av hundratals nukleoporiner. Kallas kärnporskomplex.
      • § Kärnporer fästade i kärnfilamentet .
        • Kärnfilamentet är membran som täcker hela insidan av inre kärnmembran.
        • Ger stadga & form.

    • o Genom kärnporerna sker aktiv transport
      • § Proteiner i kärnan har bildats på fria ribosomer i cytoplasman.
      • § Kärnlokaliseringssignalen – peptidsekvens av as som signalerar för kärnimport.
        • Proteinet binder till importin.
        • § Kärnexportsignaler. Proteiner binder till exportin.

  • Kärnan innehåller DNA och proteiner som bildar kromatin
    • o Histoner (pos. laddn) + neg. laddad DNA-mol = kromatin (Kap. 17).
    • o Tätt packat heterokromatin & löst packat eukromatin (löst behövs för prot.syntes, mRNA-syntes).


  • Syntes av rRNA sker i nukleoler
    • o ”Ribosomfabrik”.
    • o Transkription och bearbetning av rRNA.
    • o Finns multipla kopior av rRNA-gener.
      • § Transkriberas mha RNA-polymeras.
    • o Ribosomen sätts ihop av rRNA + ribosomola proteiner à preribosomer à exporteras från kärnan.
    • o Återstoden av kärnan utgörs av nukleosol/nukleoplasma.


  • Bakterie saknar kärna
    • o DNA finns med histoner i cytoplasman.
    • o Transkription & translation sker samtidigt.

8. Mitokondrier – 93-99
  • Dubbelmembran som omgärdar matrix – Fig 8.1.
  • Ansvarig för att producera energi & överföra denna i en användbar form.
    • o Hjärtmuskler & hårt arbetande muskler har därför fler och större mitokondrier.
  • Fyra processer äger rum (Fig 8.2):
    • o Cellandning – elektronbärande proteiner. Producerar energi. Sker i innermembranet.
    • o ATP-syntes – ADP à ATP mha enz. ATP-syntetas. Sker i innermembranet.
    • o Citronsyracykel – ox. av acetyl-CoA (slutprodukt vid nedbrytning av glukos, fettsyror & as). I matrix.
    • o Oxidation av fettsyror – B-oxidation. 2C-fragment avlägsnas från fettsyrekedja & oxideras. I matrix.

  • Mitokondriens utseende
    • o Avlång, cylinderformad organell. Diameter 0,5 – 1 µm.
    • o Ytter- och innermembran. Intermembran (området mellan). Matrix (området centralt) – Fig 8.1.
    • o Yttermembran – fosfolipidmembran med kanalproteiner.
    • o Innermembran – ogenomträngligt. Förutom för protoner vid resp.kedja och ribosomers egna prot.
      • § Hög andel av proteiner & fosfolipid kardiolipin (gör membranet ogenomtränglgt för joner).
      • § Innehåller även proteiner som ingår i el.transp.kedjan.
      • § Bildar en serie veck, kristae, som ökar innermembranets yta.
        • Celler m. högt energibehov (tex muskel) innehåller mitokondrier med mkt kristae.
    • o Matrix – här finns de enzymer som metaboliserar fettsyror & pyrodruvsyra à acetyl-CoA.
      • § Även enzymer som oxiderar acetyl-CoA à CO2 i csc.

  • Mitokondrier står för den oxidativa metabolismen
    • o Förbränning av energisubtrat (fett och kolhydrat) mha syre.
    • o Fett lagras som triacylglycerol.
      • § Även triglyceriddroppar insprängda i muskelvänvad.
      • § Vid behov hydrolyseras dessa mha hormonkänsligt lipas (HKL).
      • § Frigjorda fettsyror transporteras in i matrix på mitokondrier.
      • § Där oxideras de à bildas acetyl-CoA.
    • o Kolhydrat lagras som glykogen i djur, stärkelse hos växter i särskilda granulae.
      • § Granulae kantas av enz. som bygger upp / bryter ner glykogen.
      • § Glukos oxideras via glykolysen till pyruvat àomvandlas till acetyl-CoA i mitokondrien à vidare oxidation i csc.
    • o Csc ox. acetyl-CoA à CO2 + energi i form av elektroner.
      • § Elektronerna överförs mha koenzymerna NADH & FADH2 till andningskedjan.
      • § I slutet av andningskedjan reagerar eleketroner med syre & bildar H2O.
      • § Bildas även energi i form av ATP genom oxidativa fosforyleringen.

  • Elektroner transporteras från NADH eller FADH till syre
    • o Tre steg:
      • § NADH & FADH överför sina elektroner till koenzym Q eller ubikinon.
        • Detta görs dock av olika enzymkomplex
        • NADH anv. sig av enz. NADH-dehydrogenas (komplex I).
        • FADH anv. sig av enz. Succinatdehydrogenas (komplex II) - Fig 8.4.
        • § Elektronerna transporteras till cytokrom C mha komplex III.
        • § Elektroner transporteras därefter till syre mha enz. Cytokromoxidas (komplex IV).
    • o Under dessa steg förlorar elektronerna sin energi.
    • o Protoner pumpas även från matrix till intermembranområdet.
      • § à Bildas pH-gradient över innermembranet
      • § à Bildas en potentialskillnad över innermembranet.
        • Insidan neg.ladd. Utsidan pos.ladd.
        • § Ovanstående gör att protoner strömmar tbx över innermembranet.
        • § à Energi fås genom ATP-syntetas.

  • Energin i protongradienten används för att tillverka ATP
    • o ATP-syntetas består av en protonkanal (F0) och ett turbinliknande huvud (F1) - Fig 8.3.
    • o Fångar upp protoner à driver motorn à ATP-syntes katalyseras.
    • o Bildas max 3 ATP / NADH. 2 ATP / FADH2 (Kap 28).

  • Urkoppling ger värme istället för ATP
    • o Vissa hydrofoba svaga syror gör att ATP-syntetas bildar värme istället för ATP.
    • o Urkopplande protein 1-5 – UCP1-5 - Fig 8.6.
      • § Protoner vandrar tillbaka över innermembranet utan att passera ATP-syntetas - Fig 8.5.
    • o Kan exploateras för att minska övervikt och typ 2-diabetes.

  • Reglering av elektrontransporten sker via ATP-produktionen
    • o Låg ATP-produktion à elektrontransport startar.
    • o Hög ATP-produktion à elektrontransport stannar.

  • Bakterier producerar ATP från olika ämnen
    • o En del bakterier utnyttjar glukos à ox. till CO2 & H2O mha andningskedjan i cellmembran.
    • o Anaeroba bakterier får energi från glykolysen.
      • § ATP används då för att pumpa ut protoner & skapa en protonskillnad.
    • o Vissa bakterier utnyttjar kväve eller svavel som slutlig elektronacceptor i andningskedjan.

  • Mitokondrierna har eget DNA
    • o Mitokondrier repdroduceras oberoende av cellens olika delningsfaser.
    • o Har eget DNA som är cirkulärt.
    • o Ägget har miljontals mitokondrier. Spermien ett tiotal.
    • o Mitokondriellt DNA kodar för flera proteiner i cellandningskedjan:
      • § NADH-dehydrogenas, cytokromoxidas (komplex IV).
      • § Kodar även för tRNA, rRNA.
    • o De flesta mitokondriella proteiner tillverkas av cellens ribosomer.
      • § Transporteras in mha speciella signalpeptider (Kap 15).

  • Mitokondriellt DNA överförs via modern
    • o Spermien lämnar sina mitokondrier utanför det befruktade ägget.
    • o Leder till att mitokondriellt DNA är oförändrat från generation till generation.
    • o Muterar oftare än kärnans DNA.

9. Lysosomer – 99-100
  • Cellens återvinningscentral. Bryter ned makromolekyler för återvinning.
    • o Åldrade molekyler eller organeller.
  • 50-70% av cellens proteinnedbrytning sker i lysosomer.
  • Bryter ned makromolekyler mha hydrolaser (spjälkar protein, fett, kolhydrat).
    • o Dessa enzymer kallas ”sura hydrolaser” - verksamma vid pH 4-5.
    • o Sura miljön upprätthålls tack vare en protonpump - Fig 9.1.
  • Nedbrutna materialet sorteras & återanvänds av cellen.
  • Vissa ej nedbrytbara slaggprodukter ligger kvar, tex. pigment.
  • Material kommer till lysosomen via endocytos – Fig 9.2.
    • o Bildas en tidig endosom à smälter samman med en pre-lysosom innehållande lysosomala enz. à bildas endolysosom: sorterar komponenter - vissa ska till cellyta, andra vidare till lysosomen
      à degradering av icke önskade komponenter i den mogna lysosomen mha lysosomola enz.

  • Endocytos av LDL (low density lipoproteins) – Fig 9.2
    • o LDL innehåller kolesterol, som behövs för cellens uppbyggnad.
    • o LDL plockas upp av receptorer på cellytan.
    • o Separation av receptor och LDL-partikel sker efter fusion med en tidig endosom.
    • o Receptorn går tbx till plasmamembranet.
    • o Kvarvarande LDL-partikeln löses upp i sina beståndsdelar i lysosomen och bryts ner.
    • o Kolesterolet tas därefter tillvara i cellen.

  • Autofagi – cellens egna makromoleykeler tas upp i lysosomen.
    • o Material som ska degraderas omsluts av membran i cytoplasman à autofagi-vakuol à sammansmälter med endolysosomer eller pre-lysosomer.
    • o Små rester av matrl efter degradation à ansamlas i cytopl. som små vesikler (residualkroppar)

  • Fagocyter – specialiserade lysosomer för att avdöda bakterier & främmande mikrober.
    • o Tar upp stora partiklar (tex hela bakterier) genom endocytos. Kallas fagocytos.
    • o Innehåller speciella bakteriedödande proteiner i sina lysosomer.

  • Försämrad lysosomal nedbrytning och sjukdom
    • o Avsaknad av något lysosomalt enzym kan leda till att icke-degraderat material upplagras.
9. Proteasomer – 101
  • Cylinderliknande proteinkomplex i cytoplasman och i nukleoplasman.
    • o Liknas vid en köttkvarn.
    • o Proteiner som ska degraderas förs in i ena öppningen à kommer ut som peptider i andra.
  • Bryter ned gamla och defekta proteiner.
  • Reglerar även cykliner (cellcykelns reglering) och transkriptionsfaktorer (Kap. 20).
  • Ubikvitin – ett signalprotein som fäster till lysin i protein. Indikerar nedbrytning i proteasom.

10. Peroxisomer – 103-104
  • Organeller som innehåller oxidativa enzymer.
  • Finns huvudsakligen i lever och njure.
  • Sfäriska strukturer omgivna av enkelmembran.
  • Scavenger – tar hand om fria radikaler.
  • Enz. (typ II-oxidaser) använder syre för att bryta ner syrgasradikaler. Väteperoxid bildas – Fig 10.1.
  • Väteperoxiden oxideras vidare mha enz. Katalas.
    • o Reducerar väteperoxid till H2O mha små organiska mol. som etanol.
      • § à Väteperoxid förstörs & syre bildas.
      • o Katalas har högst katalytisk aktivitet i hela kroppen (bad-ass enzym).
  • Energin frigörs som värme, inte ATP.
  • Får sina proteiner från cytoplasman mha signalpeptider.
  • Innehåller även systemet glyoxylatcykel – omvandlar fett till kolhydrat.
    • o Finns bara hos lägre organismen. Ej hos däggdjur.
  • Förlust av peroxisomfunktionen (tex att proteinerna inte hittar dit) kan leda till kliniska förändringar redan i embryonalutveckling à visar på vikten av att ha kvar peroxisomer.

11. Endoplasmatiska retiklet – 105-109
  • ER är en direkt fortsättning på det yttre kärnmembranet.
  • Membranomslutet labyrintliknande system.
  • Syntes av proteiner och lipider.
  • “Smooth” ER (SER)
    • o Saknar ribosomer.
    • o Syntes av fettsyror, fosfolipider och kolesterol.
    • o Membralipider bildas här. Utgångsmaterial är acyl-CoA och glycerolfosfat.
      • § Sätts samman till fosfatidinsyra à hydrolyseras av fosfatas à diacylglycerolbildas à
        à
        grupp som skiljer olika fosfolipider åt adderas.
    • o Alla dessa reaktioner sker på cytoplasmatiska sidan av ER.
    • o De bildade fosfolipiderna flyttas inte till motsatta sidan (flip-flop), ty det är energikrävande.
      • § Transportproteiner (flippaser) förflyttar vissa fosfolipider till motsatta sidan.
      • § Vissa fosfolipider stannar kvar på cytoplasmatiska sidan à asymmetrisk fördelning.
    • o Avgiftningsreaktioner - viktigt i leverceller.
      • § Cytokrom P450 omvandlar fettlösliga substanser till vattenlösliga produkter i urinen.
    • o Glykogennedbrytning (Kap. 25) mha glukos-6-fosfatas.
    • o Bildar vesikler (blåsor) av membran vilka innehåller proteiner.
      • § Dessa kan vandra till Golgi för vidare behandling av proteiner eller direkt till cellmembranet för utsöndring.
    • o Reservoar för Ca2+. Frisättning av Ca2+ från SER till cytoplasma vanligt svar på olika externa stimuli.
      • § Kalciumjonen kan då förmedla signalen genom påverkan i cytoplasman.
      • § Ca2+-ATPas pumpar därefter snabbt tillbaka kalciumjonerna in i SER.
      • § I muskler startar kalciumjonerna muskelkontraktionen à mkt SER i muskelceller.
        • Brukar kallas sarkoplasmatiskt retikulum i muskler.

  • ”Rough” ER (RER)
    • o Största delen av proteinsyntesen.
      • § Proteiner som ska utsöndras från cellen, ingå i cellmemraner eller dirigeras till lysosomer.
    • o Ribosomer bundna till membransida som vetter mot cytoplasman.
      • § Peptider förs in i membranet eller in i ER:s lumen.
      • § Syntetiserar alla sekretoriska proteiner (exporteras från cellen).
        • Även transmembranösa priteiner i ER, Golgi och plasmamembran.
    • o Transportvesikler innehållande nysyntiserat protein, för vidare transport till Golgi, knoppas av.
    • o Proteiner som används i cytoplasma eller i kärnan bildas av fria ribosomer i cytopl. (ej i RER).
    • o Importen till ER sker cotranslationellt – proteiner som syntiseras penetrerar ER-membranet under pågående syntisering!
      • § ER-signalpeptid på proteinet avgör om det ska importeras eller ej - Fig 11.2.
      • § Signal recognition particle (SRP) binder till signalpeptiden àmedierar bindning till SRP-receptor på ER-membran à hela ribosom (som synt. proteinet) binder till ER-membran.
      • § Vid SRP-receptor finns en ER-por där signalpeptid och protein förs in i ER-lumen.
      • § Signalpeptidas på ER-por klyver bort signalpeptid från proteinet.

    • o Proteiner glykosyleras i RER
      • § Transmembranösa och sekretoriska prot. glykosyleras som posttranslationell processning. Två sorter:
        • N-länkad: oligosackarider sätts på aminogruppen på asparagin.
        • O-länkad: oligosackarider sätts på OH-grupper på serin,treonin.



    • o Chaperoner hindrar felveckning
      • § Ser till så att nybildade proteiner får rätt konformation (tertiärstruktur).
      • § Ex. calnexin på ER-membran. Binder till oligosackarider på prot.
      • § Rätt veckat à glukos klyvs av från oligosackarid. à chaperon släpper iväg proteinet.
      • § Fel veckat à ny glukosmolekyl sätts på oligosackariden à processen går om.
      • § Kan behövas många ”varv” för att proteinet ska bli rätt veckat.

    • o Vid stress (höjd temp.) ökar felveckning
      • § Cellen ökar produktion av chaperoner.
      • § Heat-shock proteins (chaperoner).
      • § Teori om att stora steg i evol. ägde rum pga stressfenomen à chaperoner hann ej med à gav nya proteinstrukturer och funktioner.



    • o ER-proteiner hämtas tillbaka från Golgi
      • § Vissa proteiner ska stanna i ER à försedda med speciell återvinningssignal (KDEL).
      • § KDEL binder till transmembranös KDEL-recept i Golgi à transp. Tillb. Prot. Till ER (Kap. 15).

12. Golgiapparaten – 109-113
  • Membraninneslutna kaviteter, centralt i cytoplasman. Pressade mot varandra.
  • Har en polaritet - Fig 12.1.
    • o Mot ER – cis-del. Liknar membraner i ER.
    • o Mot cytoplasman – trans-del. Liknar plasmamembranet med ökad mängd kolesterol & kolhydrater
  • Fortsättning av sorteringen för icke-cytoplasmatiska proteiner.
    • o Proteinerna kmr in från ER à in i cis-delen à lämnar trans-del à slussas vidare till lysosom, vesiklar för exocytos, plasmamembran eller ut ur cellen.
    • o Sker mha en signalsekvens (”adresslapp”).
  • Syntes av glykolipider och sphingomylin.
  • Sker även en posttranslationell modifiering (trimning) av kolhydratstruktur på proteiner.
    • o Fortsätter från adderingen i ER. Ersätter monosackarider (glukos, mannos) med andra.
    • o Graden trimning beror på hur lättillgänglig oligosackariden är.
      • § Enz. Endoglykosidas kan användas för att bestämma storleken på proteinets kolhydratdel.
  • Fosforylering – fosfatjoner adderas.

  • Glykosylering av ett protein
    • o Kolh. adderas i aktiverad form (UDP- & CMP-kolh) mha transferaser på lumensida av Golgi-Fig 12.2
    • o Efter sortering av proteinerna via sekretoriska vesiklar, hamnar kolhydratdelarna på utsidan av plasmamebranet
      à Asymmetrisk uppbyggnad à Agerar igenkänningsmolekyler (yttre markörmolekyler) för cellen

  • Varför sker det en glykosylering av proteiner?
    • o Teorier om betydelsen av glykosylering:
      • § Glykosylering ökar proteinets löslighet.
        • Betydelse för sekretoriska prot. som ska transp. vidare i tex blod och pankreassaft.
        • § Proteinets förflyttning i cellen ökar.
        • § Proteiner blir moståndskraftiga mot enzymatisk nedbrytning.
          • Viktigt för glykoproteiner som sitter i plasmamembranet på cellens utsida.
  • Proteolytisk processning sker i Golgiapparaten
    • o Hormoner och neuropeptider tillverkas som inaktiva proteiner.
      • § Sker en begränsad proteolys à då blir de aktiva.
    • o Enz. som utför processningen är membranbundna & specifika för olika as.
    • o Preproprotein – ursprunglig prot där prepeptid är en signalpeptid som tillåter prot att tas up av ER.
    • o Bildade proproteinet proc. vidare i Golgi så det får rätt struktur innan det lagras i sekretor vesikler.





Vecka 3 – Cytoskelett, celladhesion & intracellulär sortering – Kap 13-15
13. Cytoskelettet – 113-117
  • Mha cytoskelett kan en cell anta olika former.
  • Förankring i ECM.
  • Förflyttning av celler.
  • Består av ett komplext nätverk av proteiner.
  • Tre olika strukturer:

  • Aktinfilament – då cellen ska ändra form eller förflytta sig
    • o Aktin bildar nätverk intill plasmamembran och omringarcellen – mekanisk styrka - Fig 13.1a.
    • o Aktinfilament består av 2 kedjor av aktinmolekyler i en helixstruktur. Globulärt protein - Fig 13.1b.
    • o Rörelse sker genom att utskott bildas.
    • o Formförändringen behövs vid fagocytos.
    • o Förankrar cellförbindelser och förflyttar membranproteiner.
    • o Bildar även kontraktila ringen vid celldelning.
    • o Ingår i mikrovilli – förstorar absoptiva ytan i tarmens epitelceller.
    • o Bildar ett 3D-nätverk genom aktinbindande proteiner (filamin).
      • § Gelliknande konsistens gör att cellen kan behålla sin form trots yttre störningar.
      • § Konsistens beroende av kalciumjoner – övergår ett visst gränsvärde à blir mer flytande.
    • o Binder till plasmamembranet – förankringen fortsätter ut i ECM mha fibronektinreceptor och proteinerna vinculin & talin - Fig 4.15.
    • o Myosin – familj av protein som binder till aktin & förflyttar sig längs med aktinfilament mha ATP.
      • § Åstadkommer på så sätt en kontraktion.
    • o Aktinfilamenten hålls ihop av särskilda proteiner: fimbrin och fascin.

  • Mikrotubuli – organiserar cytoskelettet & transporterar organeller och molekyler i cellen
    • o Befinner sig centralt i cellen kring kärnan. Bildar en radiär struktur. Globulärt protein - Fig 13.2a.
    • o Ihåliga cylindraruppbyggda av prot. Tubulin (består av α- och β-enheter – Fig 13.2b).
    • o Utgår från centrosomen, som består av 2 centrioler (cylindriska organeller).
    • o Rörelse av cilier och flageller.
    • o Vid mitos drar mikrotubuli i kromosomerna så de fördelas mellan dottercellerna.
    • o Polymerisering av tubuli à bildas mikrotubuli. Sker mha GTP och Mg2+ under tidig mitos.
      • § GTP ger energi vid syntes av mikrotubuli.
      • § GDP tar energi vid nedbrytning av mikrotubuli.
      • § Läkemedel kan användas för att hindra polymerisering av tubuli och därmed celldelning.

    • o Många eukaryota celler har cilier och flageller
      • § Cilier förflyttar vätska längs en cellyta (tex luftstrupe flyttar slem mot munnen).
        • Försämrad tubulinpolymerisering àkroniska luftbesvär.
        • § Flageller finns på spermien – orsakar vågrörelser.





    • o Mikrotubuli transporterar organeller och molekyler i cellen
      • § Motorproteiner används som transportörer längs med mikrotubuli - Fig 13.3.
        • Kinesiner: rör sig utåt mot cellytan. Drar ER ut i cellen.
        • Dyneiner: rör sig inåt mot cellkärnan. Drar Golgi mot kärnan.
        • § Intracellulär vesikeltransport, särskilt i nervceller (axonal transport).
          • Mikrotubuli finns i axoner som rör.

  • Intermediärfilament - håller samman cellerna vid dragning eller hoptryckning
    • o Proteinfibrer i cytoplasman.
    • o Bildar ett nätverk som utgår från desmosomer (tryckknapp) – ”tight junctions”.
      • § Strukturer som håller samman intilliggande celler - Fig 13.4a.
    • o Finns även i hemidesmosomer (halv tryckknapp) – föränkrar cellen till sitt underlag.
    • o Fibröst protein – till skillnad från aktin & tubulin.
      • § Utsträckt del (α-helixstrukturer) med ändar av globulärt protein i N- och C-terminal.
      • § Ändarna ger specifitet åt förankringen av intermediärfilament i cellen.
    • o Det slutgiltiga filamentet består av flera proteiner tvinnade omkring varandra.
    • o Stärker cellen mot mekaniska påfrestningar.
      • § Felaktiga intermed.filament ger sköra celler som lätt skadas - Fig 13.4b.
    • o Kallas intermediärfilament pga att de i storlek ligger mellan aktin- & myosinfilament.
    • o Resistenta mot salt- och detergentlösningar.
      • § Hålls ihop av en kombination av hydrofoba & hydrofila krafter.
    • o Kärnan innehåller intermed.filam. – laminin.
      • § Stärker kärnhöljet & skyddar kärnans innehåll mot mekanisk stress.
    • o I muskelceller som är utsatta för mekanisk stress – muskel-, hud- och tarmceller.
      • § Även i utsträckta strukturer såsom nervceller.
    • o Vävnadsspecifika.
      • § Kan därför användas som markör då man vill veta vart en tumör kommer från.
    • o Fem typer av intermediärfilament:
      • § Keratinfilament – epitelceller. Skydd. Cytokeratin (naglar, hår).
        • Tarmcell har en uppsättnining keratinfilament. Hudcell en annan osv.
        • § Vimentinfilament – bindväv. Fyller ut.
        • § Neurofilament – nervceller. Styrning av processer.
        • § Kärnlaminin – finns i kärnan.
        • § Desmin – lägger sig runt muskelfibrer. Muskelceller.
    • o Proteinet plektin förstärker intermed.filamentens uppbyggnad & sammanhållning.

14. Cell-celladhesion – 119-121
  • Adhesionsproteiner (junctions) håller ihop epitelial vävnad.
    • o Epitelial vävnad = vävnad som bildar ett skikt mot en yta. Består mest av celler, lite ECM.

  • Tre typer av junctions:
    • o Tight junctions – bildar en barriär.
      • § Hindrar att små molekyler ”läcker in” mellan cellerna.
      • § Finns i tarmen. Hindrar bakterier från osmält föda att komma in i blodcirkulationen.
      • § Utgörs av proteinr (tex aktinfilament) och glykoproteinr belägna apikalt i cellen - Fig 14.1a
      • § Bildar ett nätverk runt cellen, som fortsätter i nästa - Fig 14.1b.
        • Antal proteiner i nätverket bestämmer tätheten hos barriären.
        • § Behöver ATP för att upprätthålla sin struktur.
          • Vid fasta luckras junctions upp à ökat läckage från tarmen in i blodbanan.
          • § Separerar apikala proteiner från basolaterale proteiner hos epitelcellen.
            • Cellen behåller på så sätt sin polaritet.

    • o Adherens junctions – kopplar ihop intilliggande celler med ”bryggor”
      • § Behövs i vävnader som är utsatta för yttre påfrestningar i form av sträckning & tänjning.
        • Finns i huden och tarmen.
        • § Klarar dessa påfrestningar pga att de är förankrade i cellens cytoskelett - Fig 14.2.
        • § Desmosomer – håller samman intilliggande celler. Tryckknapp.
          • Belt-desmosomer: zonula adherens. Nedanför tight junctions. Bildar kontinuerligt bälte, som kan kontraheras, runt cellen.
          • Spot-desmosomer: macula adherens. Binder samman 2 celler på vissa ställen.
          • § Hemidesmosomer – förankrar cellen i ECM. Halv tryckknapp.
          • § Består av transmembranära glykoproteiner.
            • Fästa i förankringsproteiner
            • Förankringsproteinerna är i sin tur fästa med intermed.filamenten i cytoskelettet.

    • o Gap junctions – bildar öppna kanaler mellan celler
      • § Molekyler, näringsämnen eller kemiska signaler kan överföras mellan cellerna.
      • § Kanalbildande proteiner kallas connexiner - Fig 14.3.
      • § Kanalerna består av sex connexiner – bildar en ring, en sk connexon.
      • § Öppningen regleras genom koncentration av Ca-joner, pH, samt hormoner.
      • § I levern öppnas kanaler i närvaro av cAMP.
        • Sker då levercellen stimuleras av glukagon för att bryta ned glykogen.
        • § Öppen kanal leder till att intracellulära signaler sprids snabbare.
        • § Vid apoptos stängs kanalen genom inflöde av Ca-joner.
        • § Defekt gap junction-funktion i hjärtat kan leda till hjärtarytmier.

  • Inom nervsystemet finns särskilda adhesionsmolekyler
    • o Flera olika NCAM – neuralcell adhesion molecules.
      • § Sätts samman genom alternativ splitsning.
    • o Immunoglobulinliknande domäner - ger proteinet stabilitet och resistens mot proteolys.
    • o Sammanhållna av svavelbryggor och fibronektinliknande domäner
      • § Möjliggör interaktion med ECM - Fig 14.4.
    • o Kan förankras:
      • § På cellmembranet.
      • § Genom cellmembranet.
      • § Genom cellmembranet och fortsätta in i cytoskelettet.





14. ECM – 121-124
  • Fyller ut utrymmet mellan cellerna.
  • ECM består av ett nätverk av proteiner och polysackarider.
  • I epitelialvävnad är främst uppgiften att förankra epitelceller till underliggande vävnad.
    • o Sker genom basalmembranet - Fig 14.2.
  • I cellfattig vävnad rik på ECM (brosk, ben) är främsta uppgiften att ge form och struktur.
  • Fibrer i ECM:
    • o Kollagena – dragtåliga (senor), handflata.
    • o Elastiska
    • o Retikulära – stödjetrådar (bildas av fibroblaster).
  • Innehåller tre olika komponenter:
    • o Proteoglykaner – grundsubstans i ECM. Ger en gelliknande konsistens.
      • § Består av heteropolysackarider länkade till en proteinkedja - Fig 14.5.
      • § Negativt laddade à osmotiskt aktiva à kan dra till sig H2O och bilda en gel.
      • § Gör att tex brosk kan motstå påfrestningar i form av tryck.
      • § Kan binda tillväxtfaktorer à anrikar dessa i vissa områden à påverkar cellen.

    • o Kollagen – ger stadga i ECM. Ger stadga åt vävnad. Fiberliknande proteiner (Kap. 4).
      • § Tjugotal olika. Vissa bildar fibrillstrukturer, andra nätverk, tredje transmembrn. strukturer.
      • § Kollagen I finns i kroppens stödjevävnad (ben). Mutationer kan ge skört skelett.
      • § Kollagen II finns i brosk. Mutation kan ge hyperböjliga leder.
      • § Kolagen XVII (17) finns i basalmembran.

    • o Adhesiva proteiner – håller samman cellen och förankrar till ECM
      • § Fibronektin (Kap. 4). Binder till transmembranär receptor, integrin.
        • Integrinet binder till aktin à förankring mellan cellen och ECM.
        • Binder även till kollagen à förstärker förankring mellan cell och ECM.
        • § Laminin. Återfinns i basalmembranet.
        • § Basalmembranet:
          • Förankrar epitel- och endotelceller i underliggande vävnad
          • Fysisk barriär och filter mellan två strukturer.
          • Finns runt muskel-, fett och nervceller för att hålla samman vävnaden.

  • Cellyteproteoglykaner – förstärker förankringen av cellen i ECM
    • o Genom en bindning till cytoskelettet och ECM-komponenter.
    • o Förankringsplats för olika hormoner (tillväxtfaktorer, cytokiner).
    • o Medverkar vid receptormedierad endocytos.

15. Intracellulär sortering – 127-135
  • Proteiner skickas till den plats i cellen där de ska verka.
  • Två huvudvägar - Fig 15.1.
  • Secretory pathway.
    • o Proteiner förs över till ER (Kap. 11).
    • o Transporten in bestäms av signalpeptidiproteinet.

    • o Proteinerna går vidare till Golgi (secretory pathway) där sortering sker till:
      • § Sekretoriska granula
      • § Plasmamembran
      • § Lysosomer


    • o Transportvesikler sköter transporten mellan organeller längs den sekretoriska vägen
      • § Vesikulär transport: sker via transportvesikler som knoppas av ett membransystem.
        • I lumen på transportvesiklerna lastas lösliga proteiner.
        • Transmembranösa proteiner i vesiklernas membran.
        • § Avknoppningen drivs av att speciellt protein.
          • Polymeriserar på cytopl.sidanav membranet.
          • Utgör en kappa – kallas coatproteiner - Fig 15.3.
          • Coatproteiner binder till:
            • o Olika protein som avgör vart transportvesikeln ska gå (Rab-proteiner).
            • o Speciella transmembranösa proteiner i vesikelns membran.
              • § Dessa transmembr.prot. binder i sin tur till vesikelns innehåll
              • § Fungerar ofta som sorteringsreceptorer: binder till spec. protein på vesikelns inneh. à kan bestämma vilket inneh. vesikeln ska få
              • § Vesiklerna kallas således för coated vesicles: COPI, COPII, klatrinvesikler.
                • COPI: transporterar proteiner från Golgi tillbaka till ER.
                • COPII: mellan ER och cis-Golgi.
                • Klatrinvesikler: från plasmamembran till sena endosomer & trans-Golgi - Fig 15.2.

    • o Protein bildas fritt i cytoplasmaàdirigeras till kärna, mitokndrie, peroxisom lr stannar i cytopl.
      • § Transporteras som fria molekyler. Krävs ofta transp.prot. för att passera övermembran

  • Sorteringen sker mha sorteringssignaler
    • o Sortering av proteiner sker mha särskild sekvenser eller modifieringar av proteiner.
    • o Sorteringssignalerna kan sitta i ena änden av eller på olika delar av proteinet.
    • o Fig 15.4.

  • Signaler för ER
    • o Som nämnts sorteras intialt alla prot. som ska gå längs sekretoriska väg till ER mha en signalpeptid.
    • o Inne i ER:s membran flyter prot. längs den sekretoriska vägen och når cis-Golgi via vesikulär transp.
    • o I cis-Golgi finns KDEL-receptorn
      à binder till sorteringssignalen KDEL (as) på lösliga proteinet som ska stanna kvar i ER
      à KDEL-receptor tsm. med ER-prot byggs in i vesikel och transporteras tbx till ER.
    • o För att transportera tbx vesikeln till ER har KDEL-receptor en sorteringssignal på den cytopl. sidan.
      • § Signalen interagerar med coatproteiner så vesikeln dirigeras tbx till ER.

  • Sortering till lysosomen sker mha manno-6-fosfat (M6P)
    • o Sker en glykosylering av vissa proteiner i ER (Kap. 11). Fig 15.5.
      • § Oligosackarider genomgår modifieringar i Golgi.
      • § Cis-Golgi gör om dem till lösliga proteiner som skall sorteras till lysosomer.
      • § Förses med M6P.
      • § Transmembran.prot. i trans-Golgi binder specifikt till just M6P à kallas M6P-receptorer.
      • § M6P och M6P-receptorer samlas sedan i särskilda vesikler klädda med klatrinmolekyler som stabiliserar vesikeln.
      • § Vesikeln fylls och avsnörpas à styrs mot lysosomen via ett speciellt docking-protein.
      • § Lysosomala proteiner dissocieras från M6P i lysosomen pga lågt pH.
      • § M6P-receptorerna färdas tillbaka till trans-Golgi i tomma vesikler.

  • Sortering till reglerad sekretion kan ske genom aggregation i trans-Golgi – Fig 15.6
    • o Konstitutiv sekretion
      • § Om proteiner inte sorteras i trans-Golgi till endosom-lysosomal upplagring fortsätter de längs den sekretoriska vägen och når plasmamebran via vesikulär transport.
      • § Då blir transmembranösa proteiner inkorporerade i plasmamembranet medan lösliga proteiner kan frisättas från cellen genom sekretion. Exocytos.
      • § ”Konstant exocytos”.

    • o Reglerad sekretion
      • § När celler behöver lagra proteiner för frisättning senare.
      • § Proteinerna lagras i sekretoriska granula – stora membranvesikler i cytoplasman.
      • § Vid signal (hormon, nervsignal) återupptar dessa granula sin väg mot plasmamembranet och frisätter innehållet via exocytos.
      • § Sker ofta i exokrina och endokrina körtlar. Tex. i bukspottskörteln.
      • § Fagocyter – här riktas reglerad sekretion in mot fagosomen som tagit upp bakterien.
      • § Proteiner aggregerar lätt till stora prot.aggregat i förhållandena som råder i trans-Golgi.
        • Aggregationen i trans-Golgi underlättar för prot. att packas i vesikler för transport till sekretoriska granula.
        • § Efter tömning av sekretorisk granula går ett antal tomma vesikler tbx till trans-Golgi. På så sätt behåller plasmamembranet sin storlek.

  • Membranfusion under transport och sekretion
    • o Intracellulär sortering bygger på att vesikler smälter samman genom membranfusion.
    • o Får ej läcka ut eller störa vesikelmembranets asymmetri.
      • § Finns ett system i eukaryota celler för att uppfylla dessa krav.
    • o Fosfolipidmembraner fuserar mha speciella proteiner som överför membranerna i ett instabilt transitionstillstånd à sänker aktiveringsenergin för en fusion.
      • § Bildas timglasliknande intermediärer.
    • o Membranfusion hos eukaryota celler sker bla mha:
      • § SNAp Receptors (SNAREs) - membranbundna proteiner i helixliknande komplex.
      • § Rab-proteiner – GTPaser. Aktiva i initiala membrankontakten mellan 2 fosfolipidmembran.

  • Kärnlokaliseringssignal ger sortering till kärnan
    • o Kärnmembran är ett yttre (likt det i ER) och inre membran (Kap. 9). Försett med kärnporer.
    • o Endast molekyler med en särskild kärnlokaliseringssignal , NLS, transporteras in i kärnan.
    • o NLS binder till importiner, som ju medverkar i transport in genom kärnporen (Kap.7).
    • o NLS stannar kvar efter import.
      • § Efter celldelning löses kärnans membran upp à kärnans proteiner sprids i cytoplasman.
    • o Då kromosomer fördubblats och kärnmembranet återbildats måste prot. hitta tbx.
    • o Då kmr NLS till nytta.
    • o Kärnexportsignal, NES, transporterar proteiner ut ur kärnan.

  • Upptag av mitokondriens proteiner
    • o Mitkondrien har också dubbelmembran (Kap.8).
    • o De flesta av mitokondriens proteiner kodas av fria ribosomer i cytopl.
      • § Dessa måste passera mitokondriens membran & transp. in i mitokondrien från cytopl.
    • o Signalmolekylen för transp. in imitokondrien är belägen i N-term delen av proteinet.
    • o Igenkänning av prot. sker mha importreceptorer på utsidan av yttermembranet - Fig 15.7.
    • o Likheter i processen där protein tas in i ER i samband med translation (Kap. 11).
    • o Signalpeptid bildar en amfifil struktur à styr proteinet genom mitokondr.memb. via speciella importporer - Fig 15.7.
      • § Krävs även transp.prot – translokaser.
      • § Chaperoner i matrix (bla Hsp) fullbordar translokation mha ATP.
      • § Påbörjas en veckning av proteinet.
      • § Ett processningsproteas avlägsnar signalpeptiden inne i matrix.
      • § Proteinet antar sin slutliga (aktiva) konformation mha chaperoner.
    • o Prot. Som ska befinna sig i intermembralumen (mellan ytter- o innermemb) kan ha signaleptid som gör att det bara passerar det yttre membranet.
      • § Kan även ha 2 signalpeptider. Första gör att det fastnar som transmemb.prot. i innermembran. Andra klyver prot. i intermembranlumen och gör det fritt.

  • Upptag av proteiner i peroxisomen
    • o Signalpeptid för peroxisomala prot. finns i C-term delen av prot.
      • § Kallas peroxisomal-targeting sequense – PTS.

Vecka 6 - 16. Cellsignalering – 135-147
  • Celler kommunicerar med signaler.
    • o Kemiskt: Peptider, modifierade as, fettsyraderivat, steroidderivat.
    • o Strukturellt: hormoner, tillväxtfaktorer, neurotransmittorer.
  • Signalöverföring från omgivning till cell.
  • Styr fosterutveckling, metabolism, sårläkning, tumörbildning. Även läkemedelseffekter.
  • Verkar via bindning till speciella receptorer i målcellen à intracellulära signalkedjor aktiveras
    à påverkar olika nyckelenzymer i cellen eller genreglerande proteinet i kärnan.
  • Signaltransduktion – mekanismen för att överföra extracell. sign. till intracell. signalkedjor.
    • o Sker på olika sätt:
    • o Reversibel fosforylering – kinaser aktiveras genom fosforylering / defosforylering
    • o Proteolytisk klyvnng – aktiva molekyler klyvs från inaktiva prekursormolekyler
    • o 2nd messengers bildas. Fosfolipider, Ca-joner, cykliska nukleotider.
    • o Transkriptionsfaktorer aktiveras.

  • Skiljer på endokrina, parakrina och autokrina signaler – Fig 16.1.
    • o Endokrina – signaler/hormoner produceras i en cell och transp. via blodbanan till annan målcell.
      • § Insulin som produceras i pankreas. Målcell: fett- , lever- och muskelceller.
    • o Parakrina – verkar på intilliggande celler. Ofta neurotransmittorer.
      • § Acetylkolin som frisätts i nervcell och har effekt i intilliggande nervcell.
    • o Autokrina – påverkar samma cell som signalen produceras i. Självstimulering.
  • Receptorer i plasmamembranet eller intracellulärt
    • o Alla hormoner har målceller med receptorer som interagerar med hormonet.
      • § Receptor kan vara belägen i:
      • § Plasmamembran – vattenlösliga eller hydrofila signaler.
        • Peptidhormon och neurotransmittorer.
        • § Plasmamembranet / Kärnan – steroidhormoner.

  • ”Resistens” fås på receptor och postreceptornivå
    • o Målcell kan reglera svar genom att antalet receptorer på dess yta regleras.
      • § Ex man blir van vid lukten i en ladugård efter ett tag.
    • o Minska svaret genom:
      • § Internalisera receptorerna och bryta ner i lysosom – sker vid långvarig exponering
      • § Receptorn ändrar utseende – via fosforylering (fosfataser).
      • § Protein binder & stör receptorns funktion.
    • o Kan även fås på postreceptornivå (intracellulära signalkedjan).
      • § Kallas resistens. Ligger bakom tex typ 2-diabetes och fetma.

  • Svar via membranreceptorer
    • o Receptor i plasmamembran går ofta genom membranet och når insidan av cellen.
      • § Kan på så sätt påverka en intracellulär signalkedja.
  • Finns tre grupper av receptorer för hormoner:
    • o G-proteinkopplade receptorer
      • § Namnet pga de kan binda GTP - Fig 16.2.
      • § Som en länk mellan receptor & intracellulär signalkedja.
      • § 7 α-helix genom membran med loopar.
      • § G-proteiner består av 3 subenheter – α, β & y.
        • α -subenhet den reglerande. Kan göra GTP à GDP.
        • § GDP bundet till G-proteinà inaktivt.
        • § GTP bundet till G-protein à aktivt. Sker när hormom binder tillreceptorn.
          • α -subenhet gör sig fri och diffunderar till ett effektorenzym.
          • Då processen är färdig binder GDP till G-proteinet och α -subenhet återvänder.
          • § Gemensam struktur:
            • Extracellulär domän som binder till hormonet. Här sitter specifiteten.
            • Transmembranär domän uppbyggd av helixstrukturer.
            • Region som interagerar med G-proteinet på cytopl.sidan.

    • o Kanalkopplande proteiner
      • § Kanalproteiner för joner.
      • § Ligand binder tillreceptor à jonkanalen öppnas à inflöde av joner.
      • § Jonkanal kan även aktiveras indirekt via fosforyleringar och 2nd messengers.
      • § Olika kanaler för olika joner. Detta mha as-sekvenser.



    • o Enzymaktiva (Katalytiska) receptorer
      • § Dessa receptorer har själv en katalytisk aktivitet, ofta tyrosinkinasaktivitet.
      • § Största receptorfamiljen.
      • § Komplexa, multimera proteiner.
      • § Fig 16.3a. Består av:
        • Stor extracellulär domän till vilket hormonet binder.
        • Kort transmembranär region.
        • Intracellulär domän – den katalytiskt aktiva.
        • § Insulin är en ligand. Har två effekter:
          • Metabol effekt - Fig 16.3b.
            • o Aktiverar enz à fosforylerar ett fosfat à proteinkinas B aktiveras à stimulering av glukosupptag och glykogen- o fettsyresyntes.
            • Tillväxtreglerande effekt - Fig 16.3c.
              • o Enzymet Ras aktiveras à aktiverar ett kinas som vandrar in i kärna och påverkar transkription av olika gener.

  • De intracellulära signalsystemen
    • o Efter bindning av hormon (1st messenger) aktiveras olika intracellulära signalsystem.
  • Intracellulära signalmolekyler - 2nd messengers. Bildas som svar på receptoraktivering.
    • § Utgörs av:
      • cAMP, cGMP
      • Ca-joner
      • Adenylatcyklas (AMPàcAMP)
      • Fosfodiesteras (bryter ner cykliska strukturer)
      • DAG & IP3 (nedbrytning av fettrester)
      • § Fig 16.4a. Aktiverar proteinkinaser (A & C) à målproteiner fosforyleras.
      • § Signalen stoppas av fosfataser.

  • Hormonsvar via cAMP
    • o Hormoner som reglerar metabolism kan verka via bildning av cAMP - Fig 16.4a.
      • § Glukagon och adrenalin.
    • o Via G-proteiner aktiveras enz. Adenylatcyklas
      • § Omvandlar ATP till cAMP
    • o cAMP aktiverar Proteinkinas A.
    • o Olika målproteiner aktiveras (fosforylering) och aktiverar i sin tur transkriptionsfaktorer .
    • o Leder bla till tillväxt, proteinsyntes, glykogennedbrytning, lipolys och glukoneogenes.
    • o De tillväxtfaktorer som är beroende av cAMP kallas CREB.
    • o Dämpning av cAMP:
      • § Nedbrytning av cAMP mha fosfodiesteras.
      • § Hämma fosfodiesteras (koffein) à förstärker andel cAMP à piggare, mobilisera socker.
      • § Proteinkinas A fosforylerar membrareceptorer så cAMP inte ger lika stort stimuli på celler.

  • Hormonsvar via IP3 (inositoltrifosfat) och Ca2+
    • o G-protein aktiverar fosfolipas C - Fig 16.4a.
    • o Fosfolipas C klyver fosfolipider i cellmembranet till DAG och IP3.
    • o IP3 aktiverar Ca-kanaler och DAG aktiverar proteinkinas C.
    • o Proteinkinas C fosforylerar proteiner och aktiverar transkriptionsfaktorer.
    • o Genom inströmning av Ca-joner kan man få konformationsändringar i samband med att det binder till proteiner.

  • Intracellulära receptorer
    • o Steroid- (testosteron) , thyroideahormoner och vitamin D är små hydrofoba molekyler som lätt kan penetrera cellmembranet.
      • § Binder till receptorer i cellkärnan och bildar transkriptionsfaktorer.
    • o Ger primära och sekundära svar.
      • § Genreglerande proteiner (primära) som påverkar andra gener och ger sekundära svar.

  • Kväveoxid (NO) och cAMP
    • o Extracellulära signaler kan verka på 3 sätt:
      • § Receptorer på utsidan av cell som förmedlar intracellulär signalering.
      • § Passera cellmembran och aktivera intracellulära enzymer.
      • § Passera både cellmembran och kärnmembran och nå genomet.
        • Binder till transkriptionsfaktorer och påverkar genaktivering.
    • o NO & CO passerar cellmembran.
    • o NO aktiverar enz. NO-syntas à mer NO frisätts.
    • o Aktiverar guanylcyklas.
    • o Leder till kärlvidging. Viagra.

  • Cross-talk mellan cellens signalvägar
    • o Många celler har ytreceptorer som aktiverar Adenylatcyklas och fosfolipas C samtidigt.
      • § Kan ske interaktion mellan systemen – cross-talk. Se även under ”Metabolism”.

  • Onkogener
    • o Styr celldelning.
    • o Ras, Raf, Map, MEK.
    • o Ras: GTP-bindande protein.
      • § Aktiv vid GTP, inaktiv vid GDP.
      • § Mutationer kan leda till att Ras alltid är aktivt (bundet till GTP) à cancer.

  • Kolesterolberoende signalering
    • o Lipider, som kolesterol, ansamlas i sk lipid rafts (fettflottar) i membraner.
    • o Kolesterol viktigt i nervceller.
    • o Kolesterol utgör en nödvändig kofaktor för en receptors infästning i membranet.
    • o Kolesterol utgör även en nödvändig kofaktor för enzymer i den initiala signaleringen.

Vecka 4 – DNA, RNA och proteinsyntes – Kap 17-20
17. DNA-replikation – 147-161
  • Sekvens av as i protein bestäms av info i gener i kärnans DNA - Fig 17.1.
  • Proteinsyntes startar med bildning av en kopia av genens DNA – mRNA.
    • o Transporteras ut i cytoplasman & översätts till protein mha tRNA-molekyl.
  • Replikation (duplicering)– syntes av DNA.
  • Transkription (avläsning)– syntes av mRNA med DNA som mall.
  • Translation - syntes av protein efter instruktion från mRNA.

  • DNA bär den genetiska informationen
    • o Trådliknande makromolekyl som består av deoxyribonukleotider - Fig 17.3.
    • o Dessa består i sin tur av:
      • § En bas.
      • § Ett socker.
      • § En fosfatgrupp.
  • DNA består av 2 komplementära nukleotidkedjor tvinnade runt varandra i en högervridande dubbelhelix.
  • Fyra huvudsakliga nukleotider (deoxyribos, fosfatgrupp och en purin- eller pyrimidinbas):
    • o Purinbaser: adenin (A) och guanin (G).
    • o Pyrimidinbaser: tymin (T) och cytosin (C).
  • Deoxyribos och fosfatgrupp länkad genom en 3’-5’-fosfodiesterbindning - Fig 17.3.
  • Baserna är flata och hydrofoba molekyler à staplar sig över varandra i rätvinkel mot helixmol. riktning.
  • A-T & C-G basparas. Detta pga att plats sparas.
  • De 2 kedjorna är antiparallella. Ena 5’-3’ riktning. Andra 3’-5’ riktning.
  • Glykosidbindningarna ligger inte exakt mittemot varandra à kedjorna snurrar sig asymmetriskt kring sin axel à bildas 2 klyftor: ”major groove” och ”minor groove”.

  • Vid denaturering av DNA separeras de 2 kedjorna från varandra
    • o Dubbelsträngade DNA-molekylen värms à H-bindning bryts à kedjorna separerar.
      • § Kallas för DNA-denaturering.
    • o GC-par hålls ihop av 3 H-bindningar. AT-par hålls ihop av 2 H-bindningar.
      • § GC-par behöver högre temp. jmf. med AT-par.
    • o Denaturering är reversibel à kyl en lösning av denaturerat DNA à DNA:t återbildas.
      • § Renaturering.

  • DNA-molekyler är mycket långa men bildar kompakta struktuer
    • o Hos människor: 1 meter, 3*10^9 baspar.
    • o DNA-genom är uppdelat på 23 kromosomer.
      • § Fria ändar på kromosom kallas telomer.

  • DNA-molekylen packas med proteiner
    • o DNA-mol förekommer med speciella DNA-bindande proteiner - Fig 17.7.
      • § Bildar komplex kallat kromatin.
      • § Eukromatin – löst packat. Heterokromatin – tätt packat.
  • Histoner – små positivt laddade proteiner.
    • o Aggregerar till sfäriska partiklar kring vilka DNA-kedjan lindar sig.
    • o Liknar pärlor – kallas nukleosom - Fig 17.8.
    • o Fem olika typer av histoner:
      • § H1 - håller ihop nukleosomstrukturen. Störst av alla.
      • §
”core histones”
H2A – bildar nukleosomen.
  • § H2B
  • § H3
  • § H4
  • o Två molekyler av varje ”core histone” bildar tsm. en histonoktamer.
    • § Bildar en central proteinkärna, DNA-mol virad 2 varv - Fig 17.8.
    • o Linker-DNA: sammanlänkande delen av DNA. Vid apoptos klyvs DNA mellan nukleosomer.
  • H1 hjälper till att packa samman nukleosomer
    • o I nästa steg packas nukleosomerna av H1 till en tjock tråd – nukleosomfiber.
    • o Mindre H1 i DNA:s aktiva gener.
    • o Dekondensering av DNA sker mha en signal utifrån som påverkar H1:s interaktion.
      • § DNA:t luckras upp.
        • Behövs för att en gen ska kunna avläsas och uttryckas.
        • § Viktig mekanism för detta är att acetylera histonproteiner. Kap. 20.

  • Mitotiska kromosomen bildar slutliga packningsformen av DNA
    • o Fortsatt veckning av DNA sker mha icke-histon proteiner.
    • o Flesta kromosomer kan endast särskiljas under mitos.
    • o Vid kondensering sker fosforylering av H1 - viktig för sammanpackning.
  • Kromosom strax före mitos består av 2 systerkromatider som hålls samman vid centromeren.
    • o Dessa är inaktiva – kan ej transkriberas till RNA, ty RNA-polymeras kan inte nå fram till DNA.

  • Graden av packning är kopplad till genernas aktivitet
    • o Kromosomregioner med inaktiva gener är mkt tätt sammanpackade – heterokromatin.
    • o Kromosomregioner med aktiva gener är mkt löst sammanpackade – eukromatin.
      • § Detta pga att RNA-pol ska kunna utföra transkription (avläsning) - Fig 17.10.

  • Majoriteten av DNA utgörs inte av proteinkodande gener
    • o Antalet gener hos msk. ca 25 K.
    • o Hos eukaryota organismer är merparten av DNA inte gener.
    • o Hos prokrayota organismer är merparten av DNA = gener.

  • Replikation av DNA
    • o Första som sker är en separation av DNA mha enz. Helikas.
      • § Gör DNA-baser tillgängliga genom att kedjorna snurrar motsols - Fig 17.12.
        • Bryter vätebindningarna mellan basparen.
        • § Skapas spänningar i helixstrukturen.
          • Enz. Topoisomeras minskar denna.
    • o Replikation sker på ”origin of replications” (ORI).
      • § Finns flera på en kromosom à DNA-replikation startar på flera ställen.
    • o Replikation sker åt bägge håll & skapar öppna ändar. Replikationsgaffel - Fig 17.14.

  • Replikation utförs av DNA-polymeraser
    • o Själva bildningen av DNA utförs av DNA-polymeraser (främst DNA-pol. 3).
    • o Replikation sker i 5’-3’ riktning - Fig 17.14.
      • § Detta pga att DNA-strängar ju är antiparallella. Ena i 5’-3’, andra i 3’-5’.
    • o Leading strand – replikation kan ske kontinuerligt. 5’-3’.
    • o Lagging strand – syntetiseras i Okazakifragment. 3’-5’.
      • § Gapen mellan fragmenten fylls igen av DNA-ligas.
    • o Vissa DNA-pol. har även exonukleasaktivitet – eliminerar felaktiga nukleotider.
      • § Görs mha ”proof-reading”.
        • Kontrollerar föregående par innan nästa syntetiseras.
        • DNA-pol kan då ej fortsätta pga bred helixstruktur vid felparning.
        • Ger DNA-replikation en hög grad av precision - Fig 17.15.
  • Helikaser och topoisomeraser hjälper till att vindla upp DNA-dubbelhelixmolekylen
    • o Helikaser använder energi från hydrolys av ATP till att förflytta sig på DNA-mol. & vindla upp den.
    • o Topoisomeraser (som tidigare nämnt) förhindrar spänning i DNA.
      • § Detta genom att DNA:t hindras att trasslar in sig. Tänk sladd på föreläsningen.

  • DNA-syntesen kräver en primer
    • o Primer – några nukleotider med fri 3’-OH-grupp – kort bit RNA. Fig 17.17.
      • § Syntetiseras mha enz. Primas som binder sig till DNA och synt. En kort komplementär sträcka RNA.
      • § På så sätt kan DNA-replikation påbörjas.
      • § Denna sträckan (primern) klyvs sedan bort mha DNA-pol.:s exonukleasaktivitet.

  • DNA-syntesen kan hämmas
    • o Etidiumbromid – kan lägga sig mellan baserna & hämma DNA-syntes.
      • § Interkalering ­- DNA vindlas delvis upp. Fig 17.18.
    • o Nukleosidanalog – liknar en av nukleosider som används för DNA-syntes.
      • § Fungerar inte normalt à DNA-syntes blockas.

  • Kromosomernas ändar består av telomerer
    • o Syntetiseras av telomeras - Fig 17.19.
      • § Använder sig av reversibelt DNA-pol för att syntetisera DNA med RNA som förlaga.
      • § Sker på identiskt sätt på alla kromosmer à alla kromosomändar är lika.
    • o De ändar som syntetiseras kallas telomerer - Fig 17.20.
      • § Hos människan: TTAGG som repeteras flera gånger.
    • o Skyddar kromosomändarna mot nedbrytning av nukleaser.
      • § Bildar en ögleliknande struktur mha proteiner & DNA.
    • o Förhindrar även cellen från att försöka reparera de annars tomma ändarna.
      • § Cellen skulle då koppla olika kromosomer till varandra.
    • o Om telomeren ej byggs på (av telomeras) förkortas den vid varje celldelning.
      • § Telomerasaktivitet är därför hög i stam- och könsceller. Låg i vuxna vävnader.
        • Hög i cancerceller à de kan utföra celldelning obegränsat antal ggr.
        • § Flesta celler i kroppen genomgår därför begränsat antal celldelningar.
          • Senescens – då cellen känner igen att telomererna är för korta och blockerar celldelning.

  • Mutationer sker genom förändringar i bassekvensen
    • o Ofta är mutationsfrekvensen låg pga DNA-polymerasernas ”proof-reading”.
    • o Substitution – vanligast. Kan ske på 2 sätt:
      • § Transition – purin/pyrimidin byts mot annan purin/pyrimidin.
      • § Transversion - PURIN/pyrimidin byts mot PYRIMIDIN/purin.
    • o Deletion – baspar försvinner från DNA-sekvensen.
    • o Insertion – baspar adderas till DNA-sekvensen.



  • DNA repareras ständigt
    • o DNA skadas av joniserande strålning, UV-ljus samt muterande ämnen.
    • o Tymindimer från UV-ljus à blockerar helixbildning à bildas gap.
      • § Kan repareras genom att enz. Endonukleas avlägsnar & fyller igen gapen mha DNA-pol & DNA-ligas. Fig 17.22.

  • Hur får man en förändring av arvsmassan?
    • o Förnyelse av arvsmassan krävs för evolution, reparation och reglering av genexpression för DNA.
    • o Förändring av arvsmassa fås genom:
      • § Rekombination – överkorsning!
        • Segment av DNA utbyts mellan 2 DNA-mol – Fig 17.23.
        • Sker under meiosen (Kap. 21).
        • Leder till nya kombinationer, dock ej förnyelse av själva genmaterialet.

        • § Transposition – förnyelse av genmaterialet. Rörliga DNA-sekvenser (transposon)
          • Kan hamna mitt i en annan gen à genen splittras & inaktiveras.
          • Kan även hamna intill aktiv promotor à genen stimuleras & uttrycks.

          • § Horisontell transmission – främmande DNA-mol tas upp i form av virus /plasmider.
            • Främmande DNA-mol fogas in i arvsmassan à nya egenskaper överförs.
            • Resistens mot antibiotika bland baketerier sprids på det här sättet.

18. RNA-transkription – 163-171
  • Transkription – mRNA bildas från genernas DNA.
  • Proteinsyntes sker mha RNA och olika enzymer.
    • o mRNA: avskrifter av generna och innehåller info för proteinsyntes.
    • o tRNA & rRNA redskap för proteinsyntesen.
  • RNA-polymeras syntetiserar mRNA efter instruktion av DNA-molekylen
    • o RNA byggs upp av samma baser som DNA. Tymin (T) ersätts dock av uracil (U) i RNA.
    • o Syntes av mRNA sker i tre steg:
      • § Initiering
      • § Elongering
      • § Terminering
  • RNA-pol. binder till DNA-kedjan på ett särskilt ställe – promotorregionen (Kap. 20).
    • o Promotorregionen ligger upstream genen.
    • o Kan bestå av TATA-boxen. 30-40 baspar upp - Fig 18.2.
      • § TATA-boxbindande protein binder in. Transkriptionsfaktor.
    • o Sekvenser som stimulerar RNA-pol att starta transkriptionen krävs.
    • o RNA-pol aktiveras genom att aktivatorer i enhancerregioner binds till det.
      • § à Konformationsändring under inflytande av aktivatorer uppströms på 5’-sidan. Enhancerregioner. Fig 18.3 & 18.4.
      • § à RNA-pol binds till promotorregion innehållande TATA-boxenà transkription startar.
    • o Gener som avläses ofta har många TATA-boxliknande sekvenser.
    • o RNA-pol glider nedström från promotorregionen, stannar vid initieringsstället (start site, +1).
  • RNA-polymeras vindlar upp DNA vid initiering
    • o 17 baspar vecklas ut för varje RNA-polymeras enz. som binder - Fig 18.5.
    • o Syntes av RNA-mol sker i 5’-3’ riktning - Fig 18.6.
    • o 3’-änden har en fri OH-grupp.
    • o 5’-änden försedd med en trifosfatgrupp.
    • o RNA-syntes sker dock utan primer (till skillnad från DNA-syntes).
  • I nästa fas sker elongering
    • o RNA-molekyl bildar en hybridhelix med DNA - Fig 18.6.
    • o Elongeringen sker i 5’à3’ riktning.
    • o RNA-pol. Har ingen proof reading – sker fler felsynteser.
  • I sista fasen sker terminering
    • o Markeras av specifika gensekvenser.
    • o En är GC-rik palindromstruktur. Fig 18.7.
  • Transkription hos eukaryota celler
    • o Sker av 3 RNA-pol (ej 1 som i prokaryota celler):
      • § RNA-pol I – syntes av rRNA
      • § RNA-pol II – syntes av mRNA
      • § RNA-pol III – syntes av tRNA
  • Primärt transkript modifieras till moget mRNA
    • o Omedelbart efter att transkr. Börjat i euk. Celler startas en modifiering av det sk primära RNA-transkriptet.
    • o Bildas en cap-struktur på 5’-änden.
      • § Betydelse för stabilitet mRNA-molekylen.
      • § Förankrar även mRNA till ribosomen i cytoplasman bättre.
      • § Viktig för transport ut ur kärnan.
    • o Polyadenylatkedja sätts på 3’-änden. Fig 18.8
      • § AAUAAA-sekvens signalerar klyvning av nukleotidkedja mha ett specifikt endonukleas.
    • o Syntetiseras en poly-A-svans mha enz. Poly-A-polymeras.
      • § Upprepande adeninbaser.
      • § Betydelse för transport av mRNA ut ur kärna & stabilitet.
  • Eukaryota gener består av exoner och introner
    • o Hos bakterier är hela DNA-sekvenskodande för proteiner.
    • o Kodande avsnitt = exoner
    • o Icke-kodande avsnitt = introner
    • o Exoner & introner kopieras av RNA-polymeras och finns med i det primära transkriptet.
      • § Intronerna avlägsnas sedan. Exonerna förs samman. Kallas splitsning.
    • o Introner bildar öglor och elimineras. Fig 18.10.
      • § Introner börjar alltid med sekvensen GU och slutar med AG.
        • Sker klyvning vid dessa par.
        • Bildas en ögla.
    • o Spliceosomer – komplex av RNA och protein som medierar splitsning av primärt mRNA.
  • RNA kan vara katalytiskt
    • o Splitsningen kan utföras av RNA-molymeras. Självsplitsande.
      • § RNA agerar som ett enzym = ribozym - Fig 18.11.
  • Alternativ splitsning
    • o Olika exoner kansammanföras och koda för olika produkter - Fig 18.13.
19. Proteintranslation - 173-181
  • Proteinsyntes.
  • Översättning av nukleinsyror till proteiner. Mer komplicerad än replikation och transkription.

  • Aminosyror måste först aktiveras
    • o För att as ska kunna bilda ett protein krävs tillförsel av energi i form av ATP. Fig 16.2.
      • § Aktiverade as kallas aminoacyladenylat.
      • § Aminoacylet flyttas sedan till en tRNA-molekyl à bildar aminoacyl-tRNA.
    • o Aminoacyl-tRNA-syntetas katalyserar överföringen av den aktiverade as till tRNA.
      • § Hög specifitet à rätt as överförs till rätt tRNA-molekyl.
      • § Har en ”proof-reading” motsvarande det som finns hos DNA-pol.
        • Kan avlägsna en felaktig as som bundit till den.

  • tRNA-molekylen har en bestämd struktur
    • o Klöverliknande basstruktur - Fig 19.4a.
    • o Består av flera olika armar.
      • § Aminosyraarmen fäster till aminosyran.

  • Översättning från nukleinsyror till as – den genetiska koden
    • o 64 olika kombinationer. Flera as kodas av flera olika bastripletter.
    • o Startkod AUG – aminosyran metionin. Alla nysentetiserade protein startar med metionin.
    • o Koden är universell – undantaget mitokondriellt DNA.
    • o Degenererad kod – flera kodon för samma as.
      • § Synonyma kodon har de 2 första baserna gemensamt. Den tredje skiljer emellan dem.

  • Syntesen av proteiner sker på ribosomer
    • o Prokaryota: bestårav 2 subenheter. Totalt 70s.
    • o Eukaryota: totalt 80s (40s+60s). Större än prokaryota.
    • o Flera ribosomer kan anv. samma mRNA-molekyl à uppradade efter varandra och bildar ett sk polysom à proteinsyntes går snabbare. Fig 19.7.
    • o Syntetiseras i 5’à3’.

  • Initiering av proteinsyntesen
    • o Den lilla och stora subenheten dissocierar - Fig 19.8.
    • o Lilla subenheten binder mha ett antal initieringsfaktorer (eIF) olika initiator-tRNA…
      • § …formylmetionin-tRNA för prokaryota celler.
      • § …metionin-tRNA för eukaryota celler.
    • o Motsvarande mRNA för det aktuella initiator-tRNA binds in till lilla subenheten.
    • o Stora subenheten associerar mha initieringsfaktorer och energi från GTP.
  • Bildar initieringskomplex – ribosomen med mRNA och initiator-tRNA.
  • eIF (initieringsfaktor) behövs alltså för:
    • o Dissociation och association av ribosomsubenheter.
    • o Aktivering av subenheter.
    • o Aktivering av mRNA

  • Under elongeringsfasen adderas aminosyror
    • o En aminoacyl-tRNA (tRNA-mol.) binder in sitt antikodon till en kompl. kodon på mRNA - Fig 19.9.
    • o A-site: aminosyra-site.
    • o P-site: peptid-site.
    • o (As 1 binds till P-site) à As 2 binds till A-site à as 1 flyttas från P-site till as 2 i A-siteà A-site innehåller as 1 + as 2 à tRNA på P-site elimineras à P-site är tom à peptiden translokeras till P-site & mRNA-kedjan förflyttas en bastripplett à a 3 kmr in på A-site.
    • o Processen loopas om.

  • I termination klyvs peptiden från P-site
    • o Stoppkoderna UAA, UGA eller UAG dyker upp i A-site à proteinsyntes avslutas.
    • o Särskilda proteiner känner igen stoppkoderna – kallas releasing factors.
      • § Dessa katalyserar frigörandet av den växande polypeptidkedjan från tRNA:t i P-site.
    • o Polypeptidkedja, tRNA och mRNA lämnar ribosom à ribosomen dissocieras i sina subenheter.
  • Antibiotika inriktar sig ofta på att hämma proteinsyntes för prokaryota celler.

  • Skillnad mellan proteinsyntes i eukaryota och prokaryota celler
    • o Ribosomen i eukaryota är större – 80s vs 70s.
    • o Initieringssignalen i eukaryota är metionin. Formylmetionin i prokaryota.
    • o Fler initieringsfaktorer i eukaryota.
    • o Färre releasing factors hos den eukaryota.

20. Reglering av genexpression – 181-195
  • Förändrad genreglering är grunden för celldifferentiering.
  • Fig 20.1.
  • Olika sätt på vilket genreglering kan ske:
    • o Transkriptionell – viktigaste. I transkriptionen.
    • o Post-transkriptionell - mognad och splitsning av mRNA, kärnexport.
    • o Translationell
    • o Post-translationell – aktivering av proteiner mha enzymer eller fosforylering (kap. 5)
  • Hos prokaryot cell saknas post-transkriptionell kontroll - ingen cellkärna att transportera ut mRNA från.
  • Gen uttrycks à kromatinstruktur dekondenseras à tillåter genreglerande proteiner att binda in.

  • Transkription av en gen styrs av dess promotor och enhancers
    • o Avgörande steget i transkriptionen är ju starten av själva processen. Fig 20.4.
  • Finns speciella regioner på promotorer som är betydelsefulla.
    • o Hos prokaryota ligger regioner 10 & 35 baspar upp från transkrip.start – kallas -10 & -35 element.
      • § Hit binder RNA-pol. specifikt mha ett protein som kallas sigma-faktor.
    • o Fig 20.5. Hos prokaryota ligger regionerna:
      • § TATA-boxen - 25-30 baspar upp från transkriptionsstart.
      • § GC-boxar – 50 baspar.
      • § CCAAT-boxen – 75 baspar.
      • § Viktig funktion för att binda RNA-pol till promotorn.
      • § Utgör den basala promotorn som är tillräcklig för att initiera transkription via RNA-pol II.
        • Behövs andra stimulerande element, enhancers, för att transkriptionen ska bli kraftfull. Ökar aktiviteten hos promotorregioner.
    • o Bindning av RNA-pol till promotor liksom dess aktivitet regleras alltså av ett antal andra proteiner som gemensamt kallas transkriptionsfaktorer.
      • § Dessa binder antingen direkt till RNA-pol och/lr till vissa specifika promotorsekvenser lr promotorer, t.ex. TATA-boxen.
    • o Promotor- och enhancerregioner är cis-element – tillhör samma DNA-mol. som aktuella genen.
    • o Reglerande proteiner som binder till cis-element kallas trans-element.
      • § Kan vara både stimulerande och hämmande för transkriptionen.

  • Prokaryota gener fungerar ofta tillsammans i operon
    • o Huvudsakliga genregleringen på prokaryoter sker transkriptionellt.
    • o Flera gener regleras ofta samtidigt på ett koordinerat vis.
      • § Dessa grupp gener kallas för operon.
    • o Transkriptionen hos ett operon blockeras av repressorproteiner.
      • § Kan således aktiveras vid avlägsnande av dessa repressorproteiner.

  • Laktos stimulerar sin egen användning
    • o Bakterier kan växa av glukos, glycerol eller laktos.
    • o Växer E. coli med laktos à finns mkt B-galaktosidas (enz. som bryter ner laktos till glukos).
    • o Växer E. coli med glukos eller glycerol à finner fåtal B-galaktosidas.
    • o B-galaktosidas produceras alltså dels i närvaro av laktos, dels i frånvaro av glukos.

  • Normalt förhindras B-galaktosidasproduktion genom en repressor
    • o Repressor sitter bundet till promotorregionen för B-galaktosidasgenen och hindrar RNA-pol från att avläsa genen. Fig 20.6.
      • § Repressorn kallas lac-repressorn.

  • Allolaktos avlägsnar repressorn från genen
    • o I närvaro av laktos avlägsnas lac-repressorn.
    • o Detta pga att laktos omvandlas till allolaktos som binder till repressorn.
    • o Repressorn kan då inte längre binda till DNA-kedjan.
    • o RNA-pol får möjlighet att binda till promotorregionen och avläsa genen.

  • RNA-polymeras måste aktiveras
    • o Nu när RNA-pol bundit till promotorregionen måste det aktiveras.
    • o Aktivering sker mha 2 molekyler:
      • § Protein kallat CAP.
      • § Signalsubstansen cAMP.
    • o Vid brist på glukos bildas cAMP, som binder sig till CAPà tsm. aktiverar de RNA-pol.


    • o Nu går det att förstå varför:
      ”B-galaktosidas produceras alltså dels i närvaro av laktos, dels i frånvaro av glukos
      • § Laktos behövs för att avlägsna repressor.
      • § Frånvaro av glukos behövs för att RNA-pol ska aktiveras genom bildning av cAMP (som ju sedan binder sig med CAP).

  • Eukaryota gener kan koordineras genom locus control regions (LCRs)
    • o Eukaryota gener är inte funktionellt organiserade i operon som prokaryoterna är.
    • o Transkriptionellt aktiva gener finns i utsträckta loopar med eukromatin.
    • o Vissa gensekv. kan medföra att närliggande kromatin, innehållande flera olika gener, blir uppackat.
      • § Dessa sekvenser kallas locus controlregions (LCRs).
      • § Genom deras förändringar av kromatinstruktur på stora områden ökar de enskilda promotorers tillgänglighet för transkriptionsfaktorer.
      • § På så sätt kan transkriptionen regleras.

  • Transkriptionsfaktorer har gemensamma drag
    • o Olika funktionella domäner:
      • § DNA-bindande domän – känner igen och binder till geners promotorer eller enhancers.
      • § Transaktiverande domän
      • § Repressionsdomän – hos transk.faktorer. med en blockerande effekt på transkription.
    • o Flera transkr.fakt måste ofta binda in till samma promotor för att transkr. ska ske på effektivt sätt.
    • o Helix-loop-helix struktur – DNA-bindande proteiner som passar in i major groove på DNA - Fig 20.7.
    • o Zinkfingrar – binder in till DNA. Fig 20.8.
      • § Flera fingrar gör att prot kan hållas kvar till promotorregionen samtgt som genen avläses.
        • Detta genom att vissa fingrar håller sig kvar och andra släpper.

  • Steroidhormonreceptorn är en transkriptionsfaktor i cytoplasman
    • o Receptorer för steroidhormon (tex kortistol) finns i cytoplasman.
    • o Dessa binder till hormonet och bildar ett komplex som vandrar in i kärnan.
    • o Där binder de till särskilda regioner av DNA. På så sätt regleras transkriptionen.
    • o Steroidhormonrecept. är en transkr.fakt. som behöver aktiveras av en ligand (steroidhormonet).
      • § Man säger att det är en ligandberoende transkriptionsfaktor.

  • Modifieringar av kromatinet påverkar transkriptionen
    • o En aktiv gen är som en uppluckrad struktur.
      • § Den aktiva genen har ökad känslighet för enzymatisk nedbrytning.
      • § Histonerna är modifierade genom fosforylering.
      • § DNA-kedjans struktur på 5’-sidan är uppluckrad och är lätt att angripa med enzymer.
        • Kallas för hypersensitiv region.
    • o Acetylering av as lysin hos histonerna ändrar histonernas laddning à repellerande krafter mellan histoner och nukleosomer uppstår à DNA mer lättillgängl. för transk.fakt. och RNA-pol - Fig 20.10.
      • § Vissa transk.fakt. kan även själva acetylera histoner – visar på en histonacetylas-aktivitet.
    • o Repressorer, som hämmar transkriptionen, utnyttjar en deacetylering av histoner.
    • o Inaktiva gener innehåller fler metylerade baser - Fig 20.11.
      • § Kan tex. blockera inbindning av transkriptionsfaktorer.
      • § Långsam process som ofta används för att totalt blockera transkriptionen under längre tid.

  • Co-aktivatorer och co-repressorer är ofta kromatinmodifierade
    • o Transkriptionsfaktorer har kofaktorer bundna till sig.
      • § Dessa kofaktorer aktiverar eller hämmar genexpression utan att själv binda till DNA.
      • § Kallas för co-aktivatorer och co-repressorer.
    • o Co-aktivatorer är histonacetylaser - acetylerar histoner & gör DNA mer lättillgängl. för transkr.fakt.
    • o Co-repressorer är ofta histondeacetylaser – deacetylerar &gör DNA mer svårtillg. för transkr.fakt.
    • o Fig 20.12.
    • o Kofaktorerna kan användas av flera transkript.faktorer à blir ofta konkurrens om kofaktorerna.

  • Posttranskriptionell reglering
    • o Innefattar processerna mellan transkription och initiering av translationen.
      • § Processning av mRNA från primära transkriptet till mogna mRNA-mol
      • § Transport ut ur kärnan
      • § Stabiliteten hos mRNA.
    • o Alternativ splitsning kan hindras genom att ett repressorprotein binder till intronen och därmed blockerar splitsningen - Fig 20.13.
    • o Transporten av mRNA-molekylen ut ur kärna kan också vara en reglerande faktor.
      • § För transp. krävs att det finns en cap-struktur i 5’-änden samt poly-A-nukleotidsvans i 3’-änden.
        • Tillsats av poly-A-svansen är en hastighetsreglerande faktor.
        • § Kräver också att splicosompart. lämnat mRNA-mol. Ytterligare en hastighetsregl. faktor.
    • o Stabilitet hos mRNA-molekylen påverkas av steroidhormoner. Dessa ökar stabiliteten.
      • § Klyvs poly-A-svansen bort minskar stabiliteten.

  • Translationell kontroll reglerar initiering av proteinsyntesen
    • o Proteiner kan binda till delar i mRNA som ej translateras – untranslated regions (UTRs).
    • o Viktig del är den som ligger mellan cap i 5’-änden och startkoden för translationen.
      • § Betydelse för ribosomens förmåga att förflyttas längs mRNA-kedjan.
    • o Repressor kan binda in till 5’-änden à blockerar proteinsyntes.
    • o Initieringsfaktorn eIF2, ansvarig för bindning av initiator-tRNA till lilla subenhet, kan fosforyleras.
      • § Då inaktiveras den. Sker bl.a. vid svält & virusinfektioner.
      • § Även de andra initieringsfaktorerna (eIF3-5) regleras mha fosforylering.

  • RNA-interferens (RNAi) kan reglera både mRNA-stabilitet och translation
    • o Utgörs av små RNA-mol. som tsm. med speciella prot reglerar mRNA-stabilitet och translation.
    • o Delas in i siRNA och miRNA - Fig 20.15.

  • Short interference RNA (siRNA) ger specifik nedbrytning av mRNA
    • o Korta RNA-molekyler.
    • o Binder specifikt till andra mRNA-molekyler mha sekvensspecifik basparning.
      • § Resultatet blir att mRNA snabbt bryts ner.
    • o Ribonukleaset ”Dicer” fungerar som ett RNA-nedbrytande enzym.
      • § Finns med själva siRNA-mol och andra prot i ett komplex kallat RISC.
    • o Reglerar genexpression på posttranskriptionell nivå genom att hämma klyvning av mRNA.
    • o siRNA bildas från dubbelsträngat RNA.
      • § Kroppen har immunologiska system (interferon) som känner igen detta.
      • § Genom att introducera små, färdigprocessade siRNA-molekyler kan man undvika att interferonet känner igen det.

  • Mikro RNA (miRNA) blockerar translationen
    • o miRNA yttrycks som prekursormolekyler från specifika gener.
      • § Kodar dock inte för något protein.
      • § Processas istället till färdiga korta miRNA-molekyler.
    • o Binder till otranslaterade delen (3’-UTR) av andra mRNA-molekyler.
      • § Resultatet blir en blockering av translationen från den bundna mRNA-molekylen.
      • § Kan alltså påverka translationen av ett specifikt protein.


Vecka 6 - 21. Cellcykeln – 195-207
  • Cellcykelns faser – Fig 21.1.

  • Mitos
    • o M-fas – själva celldelningen, mitosen.
    • o Kondensation av kromosomer.
    • o Mitotisk spole (mikrotubuli) bildas à kromosomer separerar och vandrar mot var sin ände
    • o Efter kärnans delning sker delningen av cellen.
    • o G1-fas – mellan M och S. Längsta fasen.
      • § Celler kan befinna sig här under en längre tid – kallas då G0. Cellen ökar i storlek.
      • § I embryonala celler är G1-fas under första celldelningar väldigt kort à cellen minskar vid varje delning.
      • § Längre i andra celler, kan vara i flera månader hos leverceller.
    • o S-fas – replikation.
    • o G2-fas – mellan S och M. Kontroll av cellen – klar & i korrekt skick för mitos. Checkpoints.

  • Interfasen
    • o G1, S och G2-fas.
    • o G1-fas: tillväxt av cell. Organeller ökar till adekvata nivåer.
      • § Proteiner, kolhydrater och lipider karaktäristiska för cellen tillverkas.
      • § Duplikation av centrosomen – struktur i cell varifrån mikrotubuli utgår.
    • o S-fas: replikation.
      • § Vid flera replication origins där ett proteinkomplx finns – pre-replication complex.
      • § Replikation drivs av Cdk2 – hindrar förnyelse av pre-replication complex.
        • Cdk1 återbildar sedan pre-replication complex i M-fasen.
        • § Vid replikation omvandlas pre- till ett post-replication complex.
          • Replikation kan ej starta från post à DNA kan bara kopieras en gång under en S-fas - Fig 21.2.



  • Mitosens olika faser
    • o Leder normalt till bildning av 2 dotterceller identiska med modercellen.

    • o Profas: kondensation av kromatin (kan ses i mikroskop). Fig 21.3a & b.
      • § Kromosomen består av 2 systerkromatider som hålls ihop i centromeren.
      • § Mitoliska spolen bildas från centrosomerna.
        • Mikrotubuli fäster i centrosomer och centromeren (kromosomerna).
        • Finns olika sorters mikrotubuli. Fig 21.3c.
          • o Kinetochor: de som fäster i kromosomerna.
          • o Polära: sträcker sig från en centromer till en annan.
          • o Astrala: utgår från centromer. Fäster den i omgivningen.

    • o Metafas: kärnmembran börjar brytas ner till små vesikler. Fig 21.3c.
      • § ER och Golgi bryts också ner på liknande sätt.
      • § Mikrotubuli (som sedan drar isär kromatiderna) binder på kromosomen.
        • Varje kromosom fästs således på den mitotiska spolen.
        • § Kromosomer rör sig mot cellens ekvatorialplan. En check-point. Fig 21.3c.

    • o Anafas: proteiner som håller samman systerkromatider bryts ner.
      • § Sker mha enzymkomplexet APC(anaphase promoting complex).
      • § Leder till ”loss of cohesion” à systerkromatiderna separerar à vandrar åt var sin pol av cellen.
        • Mikrotubuli bryts då ned allt eftersom kromatiden passerat.
        • Läkem. som stoppar nedbr. av mikrotubuli leder till stoppad celldelning.

    • o Telofas: nu finns en systerkromatid i varje pol av cellen. Fig 21.3d.
      • § Kontraktil ring bildas som dras ihop mha myosin à cellen klyvs.
      • § Mitotiska spolen bryts ned.
      • § Kromatinet mindre kondenserat.
      • § Kärnmembranets vesiklar återbildar kärnmembr. runt kromosomerna, ER & Golgi.
      • § Kromosomerna luckras upp allt mer.

    • o Dottercellerna övergår nu till interfas.
  • Reglering av cellcykeln sker på olika nivåer
    • o Kan göras på olika sätt:
  • Autonoma kontrollen av cellcykeln (Nivå 1)
    • o Passage mellan cellcykelns olika faser regleras.
    • o Olika ”check-points”: garanterar att genomisk integritet uppehålls.
      • § Tex chromosome alignment.
    • o Kinaser fosforyl. andra molekyler, ändrar deras konformation, och styr därmed passagen.
      • § Kinaser har proteiner som kofaktorer.
        • Kallas cykliner (A-E)à Cdk-cyklinberoende kinaser.
    • o Bildas komplex med kinas + cyklin (kofaktorn) à Cdk-cyklinkomplex.
      • § Har 2 roller:
        • Aktiverar enzymer som driver cellcykeln fram i respektive cellfas.
        • Bryter ner tidigare fasspecifika cykliner à cellens fasövergång blir irreversibel à driver cellen vidare ut ur pågående fas in till nästa.

    • o Cdk1 (M-fas) à M-phase promoting (MPF).
      • § Cdk1 tillsammans med cyklin B à pre-replication complex återbildas à ny replication kan ske senare i cellcykeln.
      • § Inducerar även följande:
        • Kondensation av kromosomer.
        • Nedbrytning av kärnhölje.
        • Bildning av mitotisk spole.
        • § Aktiverar även APC à ”loss of cohesion” bland kromosomer à anafas.
          • Senare bryts cyklin B ner mha APC à Cdk1 förlorar aktivitet à telofas.

    • o Cdk2 (G1 och S-fas) à S-phase promoting (SPF) - Fig 21.6.
      • § Cdk2 tillsammans med cyklin A & E fosforylerar DNA-polymeraser.
        • Replikation av DNA startar från pre-replication complex.
        • Hindrar även att nytt pre-replication complex bildas à
          à
          inga fler DNA-replikationer kan ske i samma cellcykel.
    • o Cykliner och Cdk ingår i stor grupp proteiner – cell division cycle proteins (cdc).

  • Reglering genom tillväxt- och tillväxthämmande faktorer (Nivå 2):
    • o Komponenter som påverkar autonoma kontrollen av cellcykeln (Nivå 1).
      • § T.ex. tillväxtfaktorer - Fig 21.5.
    • o Avgör om celldelning ska ske eller inte.

    • o Tillförsel av tillväxtfaktorer i G0
      • § Framkallar transkription av många gener.
      • § Binder till receptorer som i sin tur startar signalvägar in till cellkärnan.
      • § Early response genes aktiveras àaktiverar i sin tur late response genes.
        • Late response genes inkluderar olika cykliner och Cdk.

    • o Tillförsel av tillväxtfaktorer i cell som är i aktiv celldelning
      • § Påverkar G1-S-restriktionspunkten. Utträde ur G1 och övergång till S - Fig 21.7.
        • Som ett gränsvärde – passeras detta kan cellen fortsätta sin celldelning, oberoende av ytterligare tillväxtfaktorer.
        • § E2F-transitionsfaktor kan blockera passage genom G1-S-restriktionspunkt.
          • Styr tillverkn. av cykliner & enz som är viktiga för övergången G1 à S-fas.
          • Retinoblastomproteinet (pRb) kontrollerar E2F.
            • o Aktiv pRb blockerar E2F à hindrar övergång till S-fas.
            • o Fosforylerat (inaktivt) pRb blockerar inte E2F à övergång till S-fas kan ske.
            • o Fosforylering av pRb beror på Cdk4 & Cdk6, som i sin tur är beroende av cyklin D.
            • o Just cyklin D bildas som svar på många transkr.faktorer à förklarar hur tillväxtfaktorer kan styra passage över G1-S-restr.pkt.
            • o pRb är en suppressorgen – vid avsaknad sker ju celldelning okontrollerat. Ofta fallet i cancer.

    • o P53-genen: ökar i koncentration vid cellskada (tex strålning eller syrebrist).
      • § Leder till att inhibitorn p21 (se nedan) bildas à hämmar cdk-cyklinkomplex à cellen stannar i tillväxt tills reparation skett.
      • § Vid stor cellskada stimulerar p53 istället till apoptos.
      • § Mutationer i p53 minskar dess effektivitet à celldelning fortskrider, trots cellskader. Ofta fallet i cancer.

    • o Cdk-inhibitors – Cdk I. Bland annat p21.
      • § Deltar i positiv och negativ reglering av celldelning.
      • § En lägre koncentrtion av Cdk I leder till celldelning.
      • § En högre koncentration av Cdk I leder till hämning av celldelning.


    • o Celltillväxt och celldelning styrs även av adhesionsmolekyler. Cellens kontakt till ECM.
    • o Polyaminer är positivt laddade kolväten med aminogrupper.
      • § Vid närvaro av polyaminer stimuleras DNA-replikation (S-fas).
      • § Vid frånvaro av polyaminer stannar cellen i S-fas.

  • Meios
    • o Bildning av könsceller.
    • o Kromosomantalet halveras.
    • o Könsceller har haploid uppsättning – en kopia av en kromosom. Antingen från mamma lr pappa.
    • o Andra celler har diploid uppsättning – 2 kopior av en kromosom. Från mamma och pappa.
    • o Utgångspunkt för meios är en diploid cell som genomgått S-fas (DNA-replikation) -Fig 21.9.
    • o Därefter sker två konsekutiva celldelningar.
      • § Meios 1 – homologa kromosomer parar sig samman (>< ><).
        • Sker utbyte mellan maternella och paternella kromosomer – rekombinationer.
        • Vid delningen går varje kromosom till var sin cell (ß >< >< à).
        • § Meios 2 - systerkromatiderna separerar (> <). Slutresultat 4 st haploida celler.

  • Bildning av äggcellen och fertilisering
    • o Bildas ca 100 000 omogna äggceller (oocyter) hos kvinnor. Ej konstant prodkution
    • o Vid menstruation lämnar oocyter kroppen.
    • o Vid bildning av oocyt stannar cellcykeln i meios.
    • o Könsmognad t.om. menopaus – aktiveras ett antal blivande äggceller à fullföljer meiosen.
    • o Oocyter är stora, ty de innehåller RNA och protein som sedan behövs till de inledande celldelningarna vid befruktning.

  • Defekter i meiosen och sjukdom
    • o Kan leda till förlust eller tillkomst av kromosomer à oftast leder det till fetal död.
    • o Leder även till utvecklingsstörningar.
    • o Trisomi 21 (tre kopior av kromosom 21) – Downs syndrom.
    • o Vid högre ålder är det större risk att få kromosomala rubbingar i befruktade celler.




  • Celldifferentiering
    • o Potensgraden anger till vilken grad stamceller kan differentiera.
    • o Unipotenta stamceller – ger upphov till en enda differentierad celltyp.
    • o Multipotenta stamceller – ger upphov till närbesläktad familj av celler.
      • § I blodsystemet. Kan bilda flera olika celler i blod.
    • o Totipotenta stamceller – ger upphov till vilken celltyp som helst.
      • § Embryon bildar cellklumpar som sedan differentierar.

Apoptos
  • Programmerad celldöd.
    • o Rensar bort gamla celler.
    • o Försvarsmekanism – förhindrar ytterligare celldelning hos skadade celler.
  • Skillnad från nekros, där cellen dör okontrollerat vid kraftig påverkan (värme, syrebrist etc.).
    • o Vid nekros sväller cellen upp och sprängs (lysis) à dess innehåll frisätts till omgivning
      à toxiska eller inflammatoriska ämnen.
  • Vid apoptos fragmenteras cellen
    • o Cellen krymper à kromatinkondensering à kärnfragmentering à bildas apoptotiska kroppar (begränsade av membraner) à äts upp av makrofager. Fig 22.8
    • o Inget innehåll läcker ut, till skillnad från nekros!

  • Aktiveringsvägar för apoptos:
    • o 1. Inre vägen via mitokondrie eller DNA-skada. Frisättning av Cyt C.
    • o 2. Celldödsreceptoraktivering.
    • o 3. Aktivering av caspas – intracellulärt kaskad-enzym.

  • 1. (Inre vägen) Cytokrom c-frisättning
    • o Cyt C finns normalt mellan intermembranutrymmet i mitokondrier.
      • § Deltar där i produktion av ATP.
    • o Vid DNA-skada kan det frisättas till cytosol à aktiverar caspaser.

  • 2. Celldödsreceptoraktivering
    • o En ligand binder till receptorn och inducerar apoptos inom immunsystemet.
    • o TNF (tumor necrosis factor) binder till cellreceptorer och inducerar apoptos.
    • o Fosfatidylserin är fosfolipid.
      • § Finns normalt i det indre bladet av cellmembranen.
      • § Vid apoptos flibbar membranet à fosfatidylserin exponeras på utsidan av cellen à fungerar som fagocytosreceptor för makrofagerna.

  • 3. Aktivering av caspas
    • o Klyver ner lamin i kärnan och andra cytoskelettproteiner.
    • o Aktiverar ett DNA-nedbrytande enzym à klyver cellens DNA.
    • o Caspasakt. sker via frisättning av cytokrom C och via aktivering av celldödsreceptorer -Fig 22.9.


  • Suppressorgener kan blockera celldelning och inducera apoptos.
    • o Tex. Exemplet med pRb:
      • § Retinoblastomproteinet (pRb) kontrollerar E2F.
        • Aktiv pRb blockerar E2F à hindrar övergång till S-fas.
        • Fosforylerat (inaktivt) pRb blockerar inte E2F à övergång till S-fas kan ske.
        • Fosforylering av pRb beror på Cdk4 & Cdk6, som i sin tur är ber. av cyklin D.
        • Just cyklin D bildas som svar på många transkr.faktorer à förklarar hur tillväxtfaktorer kan styra passage över G1-S-restr.pkt.
        • pRb är en suppresorgen – vid avsaknad sker ju celldelning okontrollerat. Ofta fallet i cancer.
    • o Vid DNA-skada bildas proteinet p53 – stressprotein (värme, strålning, kemikalieexponering)
      • § Genomets väktare - kontrollerar DNA.
      • § Höga halter av p53 aktiverar caspaser à apoptos.
      • § Vid cancer är p53 inaktiverat à ingen apoptos.
    • o Cdk-inhibitors (p21).


Vecka 5 – Metabolism – Kap 24-29
24 – Översikt av metabolismen – 249-254
  • Sammanfatta livsprocessen i ett par basala eganskaper:
    • o Biosyntes av nya molekyler.
    • o Förmåga til reproduktion.
    • o Förmåga till rörelse.
    • o Förmåga till aktiv transport.
  • För att upprätthålla organisationen i en cell behövs det energi.
  • Metabolism = energi från födoämnen eller andra föreningar som vi sedan anv. för upprätthållandet av liv:
    • o Biosyntes av kroppsegna substanser
    • o Reproduktion
    • o Olika transporter
  • Metabolism regleras av tillgång på energisubtrat och behov av energi.
    • o Metabolism ser således olika ut om vi fastar eller äter.
  • Katabolism = nedbrytning av komplexa föreningar till enkla molekyler - Fig 24.1. Ger energi.
    • o Konvergent. Börjar med många föreningar à slutar med fåtal slutprod. (CO2, H2O, ammoniak).
  • Anabolism = syntes av makromolekyler från enkla molekyler. Kräver energi.
    • o Divergent – börjar med litet antal små molekyler à slutar med as, glukos eller fettsyror.

  • Hur får vi energi från våra födoämnen?
    • o Kemiska föreningar innehållande kol och väte.
    • o Glukos eller fettsyra.
    • o Kolet och vätet reagerar med syre och bildar koldioxid och vatten.
      • § Oxidation. Sker i flera steg.
    • o I samband med att molekyler med ordnad struktur bryts ner till mindre ordnade ökar alltså oordningen (entropin).
      • § Detta gynnar oxidationsprocessen!
  • Vad är en oxidation?
    • o Elektroner, tillsammans med väte, tas bort. Tillkommer syre - Fig 24.2.
    • o Som nämnt i Kap. 5 hjälper enzymer till att sänka aktiveringsenergi.
      • § Enzymer reglerar metabolismen.
  • Genom att andas kan vi förbränna våra födoämnen
    • o Syre behövs ju för att oxidera och tillföra syre.
    • o Detta syre får vi i inandningsluften.
    • o Koldioxid (restprodukt från katabolism) sänker pH.
      • § Försvinner i utandningen.
    • o ATP, tillsammans med koldioxid, bildas vid oxidativa katabolism.
      • § Kan användas för att utföra energikrävande reaktioner - Fig 24.4.

  • Katabolismen är konvergent
    • o Proteiner, lipider och kolhydrater bryts ned i tre steg - Fig 24.1.
    • o Steg 1: makromolekyler bryts ner till monomerer.
      • § Proteiner à as. | Polysackarider à monosackarider. | Fetter à fettsyror och glycerol.
      • § Nedbrytningen är en hydrolys, sker i mag-tarm kanalen.
        • Hydrolys = nedbrytning av makromolekyl mha vatten.

    • o Steg 2: nedbrytning av glukos. Fettsyror och as till acetyl-CoA.
      • § Glukos till pyruvat via glykolysen (cytopl.)à omvandlas till acetyl-CoA (mitokondr).
      • § Fettsyror: bryts ner till acetyl-CoA genom beta-oxidation (i mitokondrier).
      • § As: deamineras à kvarvarande kolskelett går in i kolhydrat- eller fettmetabolism.
      • § Lite energi utvinns.

    • o Steg 3: acetylgrupp i acetyl-CoA omvandlas till koldioxid i citronsyracykeln (csc).
      • § Mkt energi utvinns.
      • § Acetyl-CoA är slutprodukt för samtliga näringsämnen!

  • Vad är ATP?
    • o ATP är en bärare av kemisk energi. Adenosin Tri Phosphate.
      • § Genom hydrolys av ATP à ADP + Pi , dock endast under närvaro av enzym (ej spontant!)
      • § Energin som bildas kan sedan användas för att driva energikrävande processer.
    • o Kovalent bindning i ATP är en syrebrygga mellan två fosforsyror. Anhydridbindning - Fig 24.5.
    • o Anhydridbindningen är energirik & vill falla sönder pga för mkt syre på litet utrymme.
      • § Syret slåss om elektronerna à dubbelbindningen i molekylen vandrar runt.
    • o Negativa laddningar på fosfatjoner repellerar varandra à vill komma bort från varandra.
  • Hur använder vi ATP?
    • o Används till biosyntes, aktiv transprot, rörelse.
    • o Aktiverar as innan de kan ingå i proteinsyntes.
      • § Detta genom att as reagerar med ATP & kopplar på ATP:s fosfatgrupper på sig.

    • o Aktiverar glukos innan den kan bilda glykogen.
      • § Detta genom att glukos reagerar med UTP à blir ett UDP-glukos.
    • o Vid aktiv transport är ATP energigivare. Används av transp.prot.
      • § Tex. Enz. ATPaser som använder energi från ATP till att öppna jonkanaler.
      • § Na/K-ATPas - Fig 6.7.
    • o Muskelrörelse. Särskilt ATP-krävande är relaxationen!
      • § Tänk rigor mortis à ingen ATP à död muskel drar ihop sig
    • o Biosyntes innefattar syntes av…
      • §
Genetiskt bestämt
Strukturella makromolekyler (fosfolipider, protein, polysackarider).
  • § Funktionella makromolekyler (enszymer, immunoglobuliner).
  • § Energiförråd i form av glykogen och triacylglycerol. Regleras efter tillgång på föda.

  • Anabolism och katabolism regleras på ett reciprokt sätt - Fig 24.7.
    • o Oxidativ väg (nedbrytning): glykolys, β-oxidation, csc och el.transp.kedja.
    • o Syntes väg: glykogensyntes, glukoneogenes, fettsyrasyntes.

25. Kolhydradmetabolismen – 255-271
  • Stärkelse och cellulosa i växter.
  • Glykogen (energireserv) och glukos i människor.
  • Glykolysen: förbränning av glukos.
  • Glykoproteiner och glykolipider bildar strukturella komponenter i cellmembran.
  • Proteoglykaner bygger upp ECM.

  • Glykolysen finns i alla celler
    • o Den centrala processen i de energigivande processerna.
    • o Oxidation av glukos till pyruvat. Sker i cytoplasman.
    • o Vissa celler, som saknar mitokondrier, är helt beroende av glykolys för sin energi.
      • § Röda blodkroppar, testiklar, ögats lins.
    • o Hjärnan är beroende av glykolys, ty glukos passerar blod-hjärnbarriär, till skillnad från fettsyror.
      • § Här förbränns glukos fullständigt till koldioxid och vatten.
    • o Aerob glykolys à bildar pyruvat (pyrodruvsyra).
    • o Anaerob glykolys à bildar laktat (mjölksyra).
    • o Kemiskt: en oxidation av glukos (6C) till 2 pyruvat ( 2 x 3 C) - Fig 25.1.

  • Steg i glykolysen – Fig 25.1.
    • o 1. Bildning av energirik 6-kolsförening
    • o 2. Klyvning av denna i två trekolfragment
    • o 3. Utvinning av energi

  • Reglering av glykolysen
    • o Hastighet hos glykolysen regleras efter behov av energi.
    • o Hexokinas, fosfofruktokinas och pyruvatkinas reglerar hastigheten - Fig 25.1.

    • o Hexokinas hämmas av sin produkt, glukos-6-fosfat.

    • o Fosfofruktikinas finns i två olika konformationer: R (relax = aktiv) och T (tense = inaktiv).
      • § Finns det mkt ATP à ATP binder till inhibitor site à enzymet blir inaktivt (T).
      • § Finns det lite ATP à ATP binder till subtrat site à enzymet blir aktivt (R).
      • § Fruktos-2,6-bifosfat (kat. av enz. Fosfofruktokinas-2) bildas i levern vid intag av mkt glukos.
        • Det binder till fosfofruktokinas och stabiliserar det i sin aktiva form (R).
          • o Bildas ATP vid glykolys.

    • o Pyruvatkinas överförs till en inaktiv form av ATP.
      • § Acetyl-CoA hämmar också - tyder på att fettsyraförbr. är hög à kan dra ned på glykolysen.
      • § Alanin hämmar oxå, ty det visar att as finns i överflod à as används då till förbränning ist.
      • § Pyruvatkinas aktiveras av hög andel fruktos-1,6-bifosfat.

  • Anaeroba glykolysen är självförsörjande
    • o Bildas laktat (reducerad form av pyruvat) istället för pyruvat.
    • o Den bildade NADH oxideras inte i mitokondrien, ty syrebrist.
      • § Används istället för att bilda laktat. Då blir NADH à NAD+. Fig 25.3.
    • o Mjölksyran (laktat) sänker pH i muskler à kramper & smärta.
      • § Återbildas till glukos i levern.
    • o Fysisk träning innebär:
      • § Ett ökat blodflöde till muskulatur à mer effektiv syresättning.
      • § Kroppen vänjer sig vi högre koncentrationer av mjölksyra.

  • Pyruvat oxideras till acetyl-CoA
    • o Då ytterligare energi behövs vandrar pyruvat in i mitokondrien och ox. till acetyl-CoA - Fig 25.5a.
    • o Sker mha enzym kallat pyruvatdehydrogenas.
      • § Aktivt i defosforylerade form.
        • Stimuleras av ADP, NAD och coenzym A – substanser som signalerar låg enerignivå
        • § Inaktivt i fosforylerade form.
          • Hämmas av ATP, NADH och acetyl-CoA – substanser som signalerar hög energinivå

  • Glykogen är upplagringsformen av glukos
    • o Lagras i lever och muskler.
    • o Består av både α-1,4 och α-1,6 bindningar - Fig 25.7.
      • § Grenad kedja à förgreningen gör att frisättningen blir kraftigare.
    • o Som nämnts tidigare lagras glukos som glykogen à stör inte den osmotiska balansen.
    • o Levern förser andra vävnader med glukos tack vare glukos-6-fosfatas.
      • § Enz. Som frigör fosfatet från glukos-6-fosfat à glukos kan då lämna cellen!
    • o Mesta av glukosen används i hjärnan (75%), resten i skelettmuskler, hjärtmuskler, röda blodkropp.

  • Syntes av glykogen
    • o Glukos måste aktiveras à sker mha UTP under bildning av UDP-glukos.
      • § Katalyserad av enz UDP-glukos-fosforylas.
    • o UDP-glukos har tillräcklig energi för att starta syntetisering av glykogen.
      • § Sker mha enz. Glykogensyntas, som gör glykogen till en rak kedja mha α-1,4-bindningar.
    • o Vid glykogensyntes frigörs UDP för varje UDP-glukos som byggs in.
    • o Branchning enzyme bildar sedan grenarna (α-1,6) på kedjan.
      • § Klipper ett glukosfragment och förflyttar till C6 à α-1,6-bindningen bildas.
    • o Fig 25.8.

  • Glykogensyntas kontrolleras genom reversibel fosforylering - Fig 25.9.
    • o Defosforylerat i sin aktiva form (glykogensyntas a) à glykogensyntes.
      • § Aktiveras vid frisättning av insulin - Fig 16.3b.
      • § Överskott av ATP.
      • § Insulinet sänker cAMP genom att aktivera fosfodiesteras à målenzymer defosforyleras
        à glykogensyntes blir aktiv.
    • o Fosforylerat i sin inaktiva form (glykogensyntas b) à stopp av glykogensyntes.
      • § Inaktiveras under inverkan av adrenalin och glukagon.
      • § Vid muskelkontraktion behövs ju glukos à glykogensynteset blir inaktivt.
    • o Hög andel glykogen hämmar glykogensyntaset (gör det inaktivt).

  • Glykogennedbrytning vid behov av glukos
    • o Glykogen bryts ned genom fosforolys.
      • § Glukos frigörs i form av glukos-1-fosfat (metabolt aktiva formen av glukos).
    • o Behövs inte ATP för att aktivera glukos, då den ju bildas från glykogen.
    • o Tre enzymer deltar vid nedbrytning av glykogen - Fig 25.10.
      • § Glykogenfosforylas – klyver glykogenet fram till förgreningen.
        • Bryter α-1,4-bindning. Adderar fosfat à glukos-1-fosfat.
        • § Debranching enz. – flyttar tre-glukosfragmt fr. förgrening till en ände på den raka kedjan.
          • Klyver därefter α-1,6 bindningen.
          • § Fosfoglukomutas – omvandlar glukos-1-fosfat till glukos-6-fosfat.
            • G-6-P kan sedan gå vidare i glykolysen!
    • o Levern upprätthåller konstant nivå av blodglukos.
      • § G-6-P kan inte diffundera ur cellen à levern innehåller enz glukos-6-fosfatas à gör att glukos kan lämna levern.
      • § Detta enz saknar i muskler och hjärna à de behåller glukos för eget behov.

  • Reglering av glykogennedbrytning
    • o Regleras av glykogenfosforylas.
    • o Alloster reglering:
      • § Aktiv form – R.
        • Hålls i aktiv form av AMP à behövs ju energi, ty AMP är energifattigt.
        • § Inaktiv form – T.
          • Hålls i inaktiv form av ATP & G-6-P à behövs ju ingen energi.

    • o Reglering mha reversibel fosforylering.
      • § Aktiv i fosforylerad form – fosforylas b.
      • § Inaktivt i defosforylerad form – fosfoforylas a.
      • § Oberoende av AMP, ATP och G-6-P.
      • § Nedbrytning i lever:
        • Stimuleras av hormonet glukagon
          à frigörs vid sjunkande blodsocker
          à höjer nivån av cAMP
          à aktiverar proteinkinas A
          à proteinkinas A orsakar fosforylering av enz fosforylaskinas
          à enz fosforylaskinas katalyserar en fosforylering av glykogenfosforylas
          à glykogenfosforylas blir aktivt (fosforylas b)
          à leder till att glykogen bryts ned. Fig 25.11.


        • § Nedbrytning i muskler:
          • Stimuleras vid förhöjd koncentration av Ca2+
            à Ca2+ binder till protein kallat calmodulin
            à Calmodulin ingår i fosforylaskinas
            à Fosforylaskinas aktivitet ökar
            à glykogenfosforylas blir aktivt (fosforylas b)
            à leder till att glykogen bryts ned. Fig 25.11.

  • Glukoneogenesen är en omvänd glykolys
    • o Glukos används som energisubtrat av tex hjärnan, röda blodkroppar, testiklar.
    • o Vid brist på glukos måste kroppen själv bilda glukos från annat än glykogen.
      • § Processen kallas glukoneogenes.
    • o Utgångssubtrat för glukoneogenes är as, laktat och glycerol.
      • § Först används laktat, därefter as, slutligen glycerol.
    • o Är i princip en omvändning av glykolysen.
    • o Kräver ATP istället för att alstra ATP. Omvandlingen pyruvat à glukos kräver 6 ATP.
    • o Viktig för att hålla blodglukosnivå uppe trots brist på kolhydrater och vid svält/fasta.
    • o Använder främst as från muskelprot à förklarar varför muskler bryts ned vid svält/fasta -Fig 25.12.

  • Glukoneogenesen har tre nya omvägar jämfört med glykolysen (!)
    • o 3 irreversibla reaktionerna i glykolysen kat. av enz. hexokinas, fosfofruktokinas och pyruvatkinas har nya ”omvägar” med andra enzymer.

  • Aminosyror som utgångssubstans
    • o As används när glykogen är slut à vid fasta eller i muskler i extrem ansträngning.
    • o Omvandlas till någon intermediär som finns i csc.

  • Laktat som utgångsmaterial
    • o Bildas laktat vid anaerob glyoklys (ofullständig nedbrytning av glukos).
    • o Laktat omvandlas till pyruvat och glukos genom glukoneogenesen i levern. Fig 25.17.
    • o Därefter återvänder glukosen till muskler.

    • o Enz laktatdehydrogenas katalyserar omvandling en av pyruvatà laktat.
      • § Enz. I skelettmuskler omvandlar pyruvat à laktat. Sker under anaeroba förhållanden.
      • § Finns i olika former – isoenzymer.
      • § Enz. I hjärtmuskler omvandlar laktat à pyruvat à pyruvat kan anv vidare i csc.
        • Detoxifierar således laktatet.
  • Glycerol som utgångsmaterial
    • o Oxidation av fettsyror ger mkt energi.
    • o Använder enz. Glycerokinas à bildas en intermediär i glykolysen.

  • Reglering av glukoneogenes
    • o Faktorer som hämmar glykolysen à gynnar glukoneogenesen, och tvärtom.
    • o Intermediärer som i glykolysen gynnar just glykolysen, hämmar istället glukoneogenesen.
      • § På så sätt sker inte glykolys och glukoneogenes samtidigt.
    • o Glukoneogenes stimuleras av ATP, brist på kolhydrat och aktiv fettförbränning.
    • o Glukoneogenesen hämmas av ADP, överskott på kolhydrat.

26. Lipidmetabolismen (fettmetabolism) – 271-281
  • Lipider (fetter) är den mest koncentrerade formen av energi hos en organism.
    • o Dubbelt så mkt fett från fett jmf med kolhydrat lr protein.
    • o Fettsyraoxidation är viktigaste processen i muskeln för att ge energi.
  • Kroppsfettet finns som triacylglycerol
    • o Fungerar som energireserv.
    • o Energi från fett kan tillgodogöras mellan måltider, under natten, fasta, svält.
    • o Sker huvudsakligen i lever och fettväv.

  • Degradering av triacylglycerol
    • o Energibehov signaleras genom stegring av adrenalin eller glukagon
      à Aktiverar hormonkänsligt lipas (HKL). Kap. 16.
      à Triacylglycerol bryts ned till diacylglycerol & monoacylglycerol under frigöring av fettsyror
      à Monoacylglycerol bryts ned till fettsyror och glycerol mha lipas MGL.
      à Fettsyror diffunderar ut ur fettcell
      à Transporteras, bundna till albumin, till lever och muskler
    • o Energin hos fettsyror fås genom β-oxidation.
      • § Bildas ett antal acetyl-CoA à oxideras i csc
  • Förberedelse för β-oxidationen
    • o Fettsyror måste först aktiveras (likt glukos).
      • § Sker genom att fettsyran kopplas till coenzym A mha enz. Acyl-CoA-ligas.
      • § Kräver energi (ATP).
      • § à Acyl-CoA.
    • o Acyl-CoA transporteras in i mitokondrien. Fig 26.1.
    • o Efter att acyl-CoA transporterats in i mitokondrien börjar fettsyraoxidationen.

  • Själva β-oxidationen – se föreläsningen för reaktionsformel
    • o Sker i mitokondrien. Kan även ske i peroxisomen (mkt långa samt grenade fettsyror).
    • o α-kolet finns närmast karboxylgruppen, det intill kallas β-kolet.
      • § Vid β-oxidationen oxideras β-kolet.
    • o β-oxidation är cyklisk process à acylkedja klyvs successivt till 2C-fragment à omvandlas till acetyl-CoA. Fig 26.3.
  • Första steget
    • o Acyl-CoA oxideras till enoyl-CoA .
      • § Mha enz acyl-CoA-dehydrogenas à bildas en dubbelbindning.
      • § FAD används som coenzym.
      • § Finns 4 olika acyl-CoA-dehydrogenas – för mkt långa, långa, medellånga, kort.
        • Brist på dehydrogenas ger otillräcklig energitillförsel.
  • Andra steget
    • o Vatten adderas.
    • o En ny oxidation äger rum.
    • o Bildas ketosyre.
    • o NAD används som coenzym.
  • Tredje steget
    • o Det bildade 2C-fragmentet klyvs bort mha enz. B-ketothiolas.
    • o Bildas acetyl-CoA.
  • Varje varv bildas: 1 FADH2 , 1 NADH2 , 1 acetyl-CoA. Elektronbärarna är energirika.
  • Acetyl-CoA fortsätter in i csc för vidare oxidation.
  • Regleringen av β-oxidationen
    • o Reglering sker genom inflödet av acylgrupper över mitokondriemembranet.
    • o Enz. regleras av malonyl-CoA.
      • § Malonyl-CoA är startprodukt i fettsyrasyntes à hämmar β-oxidation.
      • § Således sker oxidation och syntes av fettsyror aldrig samtidigt.
    • o Höga nivåer av NAD+ à energibrist à gynnar β-oxidation
    • o Höga nivåer av NADH à överskott på energi à hämmar β-oxidation.

  • Andra oxidationer
    • o Finns även ω-oxidation (s274). Sker i ER.
    • o Sista kolatomen (ω) oxideras först.
    • o Främst på medellånga fettsyror.
  • När används fettsyror som energisubtrat?
    • o Används vid svält eller fasta (natten).
    • o Vid fettrik kost.
      • § Lågt glukosintag à fettsyror används istället. LCHF.
    • o Vid diabetes.
      • § Bristen på intracellulärt glukos à fettsyror används istället.
  • Ketonkroppar bildas vid kraftig fettnedbrytning
    • o Sker när fettnedbrytning blir kraftig.
    • o Bildas i leverns mitokondrier.
    • o Skickar istället iväg acetyl-CoA som ketonkroppar (tex aceton).

  • Hjärnan kan använda ketonkroppar som energistubtrat
    • o Hjärnan föredrar glukos.
    • o Ketonkroppar kan dock användas i hjärnan vid svält.
      • § Pga att fett inte kan ta sig över blod-hjärnbarriären à krävs ketonkroppar då.
    • o Enz. succinyl-CoA-transferas omvandlar ketonkroppen à acetyl-CoA à oxideras i csc - Fig 26.4.
  • Fettsyrasyntes
    • o Vissa fettsyror kan inte syntetiseras à tillförs via dieten à essentiella fettsyror.
    • o Fettsyrasyntes sker i lever och fettväv.
    • o Äter fett à hydrolyseras till fettsyror à absorberas i mag-tarmkanal à tas upp av perifera vävnader (främst fettväv).
    • o Fettsyrasyntes är helt skild från β-oxidation (till skillnad från glykolys kontra glukoneogenes).
      • § Syntes sker i cytosol, ej i mitokondrien.
      • § Startmolekyl är malonyl-CoA.
  • Komponenter för fettsyrasyntesen
    • o Krävs NADPH. I samband med anabola processer (syntes). Finns mycket NADPH i lever.
    • o Acetyl-CoA-molekyler som behövs för syntes kommer från:
      • § Kolhydrater (via pyrutvat)
      • § Aminosyror.
  • Reglering av fettsyrasyntesen
    • o När det finns överskott av energi i förhållade till behov lagras det som fett.
      • § Mha hastighetsreglerande enz. Acetyl-CoA-karboxylas.
    • o Insulin stimulerar fettsyrasyntes.
      • § Aktiverar tex. Acetyl-CoA-karboxylas.
    • o Typen av diet påverkar de lipogena enzymerna.
      • § Kolhydratrik diet à ökar syntes av acetyl-CoA-karboxylas à stimulerar fettsyrasyntes.
      • § Fettrik diet à hämmar syntes av acetyl-CoA-karboxylas à hämmar fettsyrasyntes.
  • Förlängning av fettsyror
    • o Palmitinsyra är slutprodukt för fettsyrasyntesen.
    • o Längre fettsyror kan ske med utgångspunkt från palmitinsyran.
    • o Sker i ER eller mitokondrien.
    • o Enzymkomplex fettsyra-elongeringssystemet förlänger fettsyran med 2 C-atomer.
      • § Bildas då stearinsyra (18 C). Människor kan inte bilda längre.
      • § Införs då istället dubbelbindningar.
  • Fleromättade fettsyror
    • o Två eller flera dubbelbindningar.
    • o Indelas i två huvudgrupper:
      • § Omega-6-familjen: dubbelbindning 6 C-atomer från Omega-kolet (änden).
      • § Omega-3-familjen: flera dubbelbindningar: en är 3 C-atomer från Omega-kolet.
      • § Omega-kolet är det sista i fettsyran.
    • o Måste tillföras via dieten.
      • § Kan då förlängas till 20-22 kolatomer.
    • o Strukturmaterial och signalsubtanser.
    • o Omega-6 och omega-3 fetter tävlar om samma enzymer för syntes av andra fettsyror.
à Relationen omega-6/omega-3 viktig.
27. Proteinmetabolismen – 281-283
  • Proteiner i födan används för att bilda artegna proteiner.
  • 10 st essentiella aminosyror måste tillföras via födan.
    • o Finns i fullvärdiga proteiner - kött, fisk, ägg.
  • 10 st icke-essentiella aminosyror kan människan själv tillverka.
    • o Finns i dietära produkter.
  • Räcker med 50g protein / dag. Om man tränar krävs det mer.
  • Proteiner i kroppen bildas och bryts ner konstant.
    • o Behöver tillföra proteiner via födan.
    • o Vid överskott bryts de aminosyror som inte används ner.
  • Kvävebalans
    • o Positiv kvävebalans – protein bildas.
    • o Negativ kvävebalans – protein bryts ner. Vid svält.
  • Hormonell reglering av plasmaaminosyror
    • o Reglering av aminosyrametabolism sker genom hormoner.
    • o Anabola hormoner (steroider och tillväxthormon)
      • § Stimulerar inkorporering av as i muskelprotein.
      • § Insulin är också anabolt. Förhindrar dock snarare proteolys av proteiner.
      • o Katabola hormoner (kortison).
        • § Kortison leder till nedbrytning av muskelprotein, as och frisättning av as till plasman.
        • § Glukagon stimulerar nedbrytning av proteiner och för ut as i blodcirkulation.
  • Ammoniumjoner omvandlas till urea och utsöndras
    • o As bryts ner:
      • § 1. Kolskelett assimileras i kolhydrat- eller fettmetabolism.
      • § 2. Aminogruppen plockas bort – omvandlas till ammoniumjoner.
      • o Fig 27.1. Omvandlingen av aminogruppen sker i 2 steg:
        1. Aminogruppen förs över till α-ketoglutarsyra à bildar gluatminsyra.
        2. Glutaminsyra oxideras à ammoniumjoner bildas.
      • o Höga nivåer av ammoniumjoner är toxiskt à bildas urea för att skydda.
        • § Sker i ureacykeln. Bildar as arginin à klyvs à urea frisätts.
        • § Ureacykeln är energikrävande à proteinmetabolism mer energikrävande än kolhydratmetabolism.

28. Citronsyracykeln – 285-288
  • Största delen av cellens energiproduktion sker i csc.
  • Csc. är ett arrangemang molekyler för att oxidera acetyl-CoA.
    • o Slutprodukten är koldioxid. Bildas energi.
  • Oxiderar 2 C-atomer per varv.
    • o Avges elektroner à fångas upp av NAD & FAD à NADH & FADH2.
    • o Bildas 3 NADH, 1 FADH2 och 1 GTP (omvandlas till ATP) per acetyl-CoA
  • Reaktionen i csc:
    acetyl-CoA + 3 NAD + 1 FAD + 3 H2O à 2 CO2 + 3 NADH+ + 1 FADH2 + GTP + CoA
  • Citronsyracykeln går i åtta steg
    • o Csc sker bara under aeroba förhållanden, ty kräver tillförsel av FAD och NAD.
      • § Dessa omvandlas till FADH2 och NADH + H+ i csc.
      • § FAD och NAD regenereras när dessa överför sina elektroner till syre i andningskedjan.
    • o Csc regleras efter behov av energi samt tillgång till intermediärer och subtrat.
      • § Hastighet bestäms av flödet av acetyl-CoA genom de 3 irreversibla stegen:
        1. Citratsyntas
        2. Isocitratdehydrogenas
        3. A-ketoglutaraldehydrogenas

  • Intermediärerna i csc används för många saker
    • o Kan användas till annat än oxidation acetyl-CoA.
      • § Syntes av andra aminosyror.
    • o Vid svält, omvandlas till glukos via glukoneogenesen.
    • o Betyder att intermediärer måste fyllas påständigt mha anapleurotiska reaktioner.
    • o Vid diabetes bildas inte tillräckligt med oxalacetat (produkt av glukos) à fettsyror bryts ju ner à ansamlas acetyl-CoA à omvandlas till ketonkroppar à svämmar ut i blodet à ger acidos à livshotande.
    • o Omvandling av aminosyror (transaminering/deaminering) ingår också i anapleurosen.
      • § Kan då omvandlas till intermediärer och fortsätta csc.

  • Csc är intimt kopplad till andningskedjan i mitokondrierna
    • o Energi fås genom oxidation av födoämnen.
      • § Reaktioner där väte och elektroner tas bort (glykolysen, β-oxidation, csc).
    • o Nu får syret vara med à andningskedjan.

28. Andningskedjan – 288-290
  • Sker i mitokondriernas innermembran.
  • Slutsteget av biologiska oxidationen utgörs av elektrontransporten.
  • Syret reduceras till vatten.
  • Energin används till att bilda ATP!
  • Mitokondrien producerar energi
    • o Produktion av ATP.
    • o Celler som kräver mycket energi (muskler, endotelceller i tarmen) har mkt mitokondrier.
  • Mitokondrien är en organell som består av ett yttermembran, innermembran, matrix. Fig 28.4. Kap. 8.
  • Yttermembranet tillåter fri genomsläpplighet för små molekyler.
  • Innermembranet innehåller mycket proteiner & fosfolipiden kardiolipin.
    • o Gör att innermembranet är mycket tätt.
    • o Bland proteinerna i innermembranet tillhör:
      • § Elektrontransportkedjan
      • § F1F0-ATP-syntetas - enzymkomplex som tillverkarATP
      • § Transportproteiner - in/utpassage av metaboliter.
  • Hur får vi energi från mitokondrien?
    • o Elektronbärarna NADH och FADH2 bär på elektroner à energirika.
    • o Överlämnar sina elektroner till system av särskilda proteiner (respirationskedjan) - Fig 28.4.
    • o Proteinerna genomgår konformationsändring när de fångar upp elektroner
      à Protoner avges på ena sidan av membranet à bildas en protongradient
    • o Protonerna finns i intermembranutrymmet.
      • § Kan ej vandra tillbaka över innemembranet pga dess täthet.
      • § Använder sig av F1F0-ATP-syntetas för att komma tillbaka till matrix!
    • o Protonvandring genererar energi à ADP + Pi à ATP.
    • o Slutliga acceptorn för elektronerna är syre.
      • § Saknas syre stannar elektrontransporten à NADH & FADH2 ansamlas.
    • o Processen då ATP bildas kallas oxidativ fosforylering.
      • § 1 NADH oxideras à ger 3 ATP.
      • § 1 FADH2 oxideras à ger 2 ATP.
    • o Bildas 38 mol ATP per mol glukos.
    • o 40% av all energi blir ATP. Resten blir värme och används för att hålla kroppstemp (38 C).
  • Reglering av ATP-syntes
    • o ADP-hypotesen - mest accepterade hypotesen.
      • § Cellandning styrs av koncentrationen ADP.
      • § Mer ADP à cellandning stiger.
    • o Cellandning regleras av protonläckage över innermembranet.
      • § Protonläckage à mindre ATP bildas.
      • § Läckaget regleras av energibehöv.
      • § Stort behov av ATP à protoner går genom F1F0-ATP-syntetas .
        • Koppling mellan elektrontransport & ATP-syntes ökar.
        • § Litet behov av ATP à protonerna läcker över innermembranet.
          • Koppling mellan elektrontransport & ATP-syntes minskar.
          • § Protonläckage kan fås vid urkopplande proteiner (UCP1-5) à koppling minskar à bildas mer värme.
    • o Fysisk aktivitet ökar transkription av vissa gener för mitokondrier à antalet mitokondrier ökar à ATP-syntes ökar.

29. Integrering av metabolismen – 301-305
  • Hormoner av betydelse i energibalansen
    • o Reglering av metabolism i föda resp. fastande tillståndet styrs av hormoner.
  • Insulin frisätts i det födda tillståndet
    • o Frisättning av insulin stimuleras efter födointag.
    • o Hämmas vid fasta.
    • o Produceras i β-celler i de Langerhanska öarna.
    • o Inducerar 2 huvudsakliga förändringar i målceller:
      • § 1. Ändrad membrantransport
      • § 2. Ändrad enzymfunktion hos vissa målenzymer. Kap. 16 & Fig 16.3.
    • o Stimulerar faciliterad diffussion av glukos in i celler.
      • § Inflödet av glukos ökar de reaktioner i vilka glukos deltar.
    • o Stimulerar den aktiva transporten av as in i celler à ökar proteinsyntes.
    • o Fungerar alltså med anabol verkan.
    • o Verkar även anti-kataboliskt – hindrar oss från att använda upplagrad energi. Fig 29.4.
    • o Förhindrar nedbrytning av:
      • § Glykogen i levern.
      • § Triacylglycerol i fettväv
      • § Protein i muskeln.


  • Vilka enzymer aktiveras av insulin?
    • o Insulin är ju anabolt. Stimulerar syntes av glykogen & fett.
    • o Anti-katabolt på de stora makromolekylerna à stimulerar följande:
      • § Glykogensyntas – syntes av glykogen.
      • § Enzymkomplexet Fettsyrasyntas – syntes av fett.
      • § Glykolysens enzymer – nedbrytning av glukos à stimulerar upptag och metabolism av glukos i levern à där övergår ju glukos till glykogen.
    • o Hämmar:
      • § Glykogenfosforylas – nedbrytning av glykogen.
      • § Hormonkänsligt lipas (HKL) – nedbrytning av fett.
  • Glukoneogenesen – syntes av glukos à stoppar produktion och frisättning av glukos.
  • Vilka proteiner aktiveras av insulin?
    • o Stimulerar upptaget av aminosyror.
    • o Ökar aktiviteten hos vissa ribosomala enzymer.
    • o Ovanstående leder till ökad proteinsyntes.
    • o Förhindrar även nedbrytning av muskelproteiner - Fig 16.3.

  • Hur regleras sekretionen av insulin?
    • o Glukoskoncentration i blodet kontrollerar insulinsekretionen.
      • § De Langerhanska öarna i pankreas läser av blodsockernivån.
    • o Följande faktorer stimulerar insulinsekretion:
    • o Energisubtrat:
      • § Vissa aminosyror stimulerar.
      • § Fleromättade fettysror stimulerar.
    • o Hormoner
      • § Gastrointestinala hormoner – GLP-1, gastrin.
    • o Nervösa faktorer
      • § Nervus vagus (parasympatiska nervystemet) aktiveras vid födointag.
    • o Följande faktorer hämmar insulinsekretion:
    • o Stress
      • § Adrenalin à blodsockerhöjning önskas.
    • o Peptidhormon
      • § Somatostatin à gör att måltider assimileras långsammare.
    • o Låga insulinnivåer förlänger mättnadskänslan, förhindrar åderförkalkning.
    • o Höga insulinnivåer orsakar brist på mättnadskänsla, åderförkalkning, högt blodtryck.
  • Diabetes mellitus vid insulinbrist (typ-1) eller insulinresistens (typ-2)
    • o Från diabene (=rinna) à ett symtom för diabetiker är just stora urinvolymer.
    • o Mellitus = sött.
    • o ”Sötrinna” à kissar ut mycket av glukosen!
    • o Avsaknad/resistens mot insulin à ingen upplagring av energisubtrat - Fig 29.5.
      • § Energisubtrat ”rinner” istället iväg à kan inte användas.
  • Typ-1-diabetes: insulin saknas.
    • o β-celler dör à kan ej producera insulin.
    • o Glukos kan inte komma in i celler à glukosvärde höjs.
    • o Levern forstsätter ändå att producera glukos à glukosvärdet höjs ytterligare.
    • o Kroppen får istället energi från nedbrytning av triacylglycerol (β-oxidation).
    • o Njurarna kan inte hantera plasmaglukosnivån à glukos utsöndras i urin.
    • o Bildningen av ketonkroppar ökar à leder till acidos.
    • o Symtom: sänkt plasmavolym (urineringen), blodtrycksfall, försämrad genomblödn. i hjärna à död.
  • Typ-2-diabetes: resistens mot insulin. ”Fetmadiabetes”.
    • o Metabolisering av glukos sker inte på en normal tid.
    • o Kan bero på nedreglering av insulinreceptorer.
    • o Överviktiga småäter à konstant insulinsekretion à receptorerna nedregleras à insulinresist. utv.
    • o Krävs att insulinproduktionen minskar för att få typ-2-diabetes.
      • § Konstant cirkulation av fettsyror minskar insulinproduktionen från β-cellerna!
    • o Orsakar dock ingen acidos eller ketonkroppsbildning, som i typ-1 diabetes.
    • o Lindrigare symtom.
  • Glukagon frisätts vid fasta
    • o Peptidhormon från α-celler i pankreas.
    • o Frisätts vid fasta.
    • o Motsatta effekter än insulin.
    • o Frisätter energisubtrat – ger en stegring av glukos och fettsyror i cirkulationen.
    • o Sker genom en stegring av cAMP i målceller.
      • § Glykogennedbrytning, glukoneogenes, nedbrytning av triacylglycerol.
    • o Aktiverar enz. Glykogenfosforylas & HKL.
    • o Glukagon frisätts vid låg blodglukoshalt.
    • o Frisätts även vid aktivering av sympatiska nervsystemetà frisätter glukos inför situation av stress.
  • Vid kortvarig fasta ativeras sympatiska nervsystemet
    • o Adrenalin frisätts & sympatiska nervsystemet aktiveras.
      • § Insulinsekretion hämmas (ökar glukos) & glukagonsekretion stimuleras (ökar glukos).
    • o Resultat: ökar glykogenolys, glukoneogenes, lipolys i fettvävnad.
  • Kortison frisätts vid fasta
    • o Ökar proteinkatabolism, glukoneogenes, lipolys. Samma effekter som glukagon.
    • o Permissiv effekt – måste finnas för att andra enzymer ska ha någon effekt.
    • o Anti-inflammatorisk effekt – läkemedel mot inflammatoriska inslag.
    • o Kronisk medicinering leder till skeletturkalkning, muskelsvaghet, sekundär diabetes.
  • Tillväxthormon stimulerar proteinsyntes
    • o Stimulerar tillväxt & proteinsyntes.
    • o Ökar lipolys, glukoneogenes.
    • o Minskar perifert upptag av glukos à kan leda till diabetes.
    • o Frigörs vid svält & stress.
    • o Hos barn frigörs det på natten – det är då man växer!